ਜਾਣਕਾਰੀ

ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਦੇ ਸੰਜੋਗ ਵਿੱਚ, F+/F- ਸੈੱਲ ਇੱਕ ਦੂਜੇ ਨੂੰ ਕਿਵੇਂ ਖੋਜਦੇ ਹਨ?

ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਦੇ ਸੰਜੋਗ ਵਿੱਚ, F+/F- ਸੈੱਲ ਇੱਕ ਦੂਜੇ ਨੂੰ ਕਿਵੇਂ ਖੋਜਦੇ ਹਨ?



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

ਮੈਂ ਹੁਣੇ ਹੀ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਦੇ ਸੰਜੋਗ ਬਾਰੇ ਸਿੱਖਿਆ ਹੈ ਅਤੇ ਜਦੋਂ ਇਹ ਰੋਗਾਣੂਆਂ ਵਿੱਚ ਸ਼ੁਰੂਆਤੀ ਜਿਨਸੀ ਗਤੀਵਿਧੀ ਬਾਰੇ ਦਿਲਚਸਪ ਜਾਣਕਾਰੀ ਹੈ, ਇੱਕ ਪਹਿਲੂ ਮੈਨੂੰ ਉਲਝਣ ਵਿੱਚ ਪਾਉਂਦਾ ਹੈ ਅਤੇ ਮੇਰੇ ਦੁਆਰਾ ਪੜ੍ਹੀ ਗਈ ਸਮੱਗਰੀ ਵਿੱਚ ਜ਼ਿਕਰ ਨਹੀਂ ਕੀਤਾ ਜਾਪਦਾ ਹੈ:

ਦਾਨੀ/ਪ੍ਰਾਪਤਕਰਤਾ ਜੋੜੇ ਇੱਕ ਦੂਜੇ ਨੂੰ ਕਿਵੇਂ ਲੱਭਦੇ ਹਨ?

ਜਦੋਂ ਕਿ ਇੱਕ ਸੱਭਿਆਚਾਰ ਵਿੱਚ ਸਾਰੇ ਸੈੱਲਾਂ ਦਾ ਸਰੀਰਕ ਸੰਪਰਕ ਹੋ ਸਕਦਾ ਹੈ ਜਦੋਂ ਉਹ ਅੱਗੇ ਵਧਦੇ ਹਨ, ਜਾਂ ਤਾਂ F+ ਸੈੱਲ ਕੁਝ ਰਸਾਇਣਕ ਉਤਸ਼ਾਹ ਦੀ ਭਾਲ ਵਿੱਚ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਸੈੱਲਾਂ ਵਿੱਚ ਪਿਲੀ ਪਾ ਦਿੰਦਾ ਹੈ ਜਾਂ ਇੱਕ F- ਸੈੱਲ ਨਾਲ ਸਰੀਰਕ ਸੰਪਰਕ ਕੁਝ ਡੇਟਾ ਪ੍ਰਦਾਨ ਕਰਦਾ ਹੈ ਜੋ ਇਸਨੂੰ ਇਹ ਦੱਸਦਾ ਹੈ ਕਿ ਉਸਨੇ ਇੱਕ ਸੈੱਲ ਨੂੰ ਛੂਹਿਆ ਹੈ। ਜਿਸ ਨੂੰ ਇਹ ਹੁਣ ਸੰਜੋਗ ਕਰ ਸਕਦਾ ਹੈ।


ਸੰਜੋਗ ਵਿੱਚ, ਜਦੋਂ ਇੱਕ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਐਫ ਫੈਕਟਰ ਟ੍ਰਾਂਸਫਰ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ: a. ਦਾਨੀ ਸੈੱਲ F - ਬਣ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। ਬੀ. ਪ੍ਰਾਪਤਕਰਤਾ ਸੈੱਲ F+ ਬਣ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। c. ਪ੍ਰਾਪਤਕਰਤਾ ਸੈੱਲ F - ਬਣ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। d. ਦਾਨੀ ਸੈੱਲ ਇੱਕ ਪ੍ਰਾਪਤਕਰਤਾ ਸੈੱਲ ਵਿੱਚ ਬਦਲ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। ਈ. ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮਲ ਡੀਐਨਏ ਮੇਲਣ ਵਿੱਚ ਤਬਦੀਲ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।

ਸੰਜੋਗ ਵਿੱਚ, ਜਦੋਂ ਇੱਕ ਬੈਕਟੀਰੀਆ F ਫੈਕਟਰ ਟ੍ਰਾਂਸਫਰ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ:

a ਦਾਨੀ ਸੈੱਲ F - ਬਣ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।

ਬੀ. ਪ੍ਰਾਪਤਕਰਤਾ ਸੈੱਲ F+ ਬਣ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।

c. ਪ੍ਰਾਪਤਕਰਤਾ ਸੈੱਲ F - ਬਣ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।

d. ਦਾਨੀ ਸੈੱਲ ਇੱਕ ਪ੍ਰਾਪਤਕਰਤਾ ਸੈੱਲ ਵਿੱਚ ਬਦਲ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।

ਈ. ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮਲ ਡੀਐਨਏ ਮੇਲਣ ਵਿੱਚ ਤਬਦੀਲ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।


ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਦੇ ਸੰਜੋਗ ਵਿੱਚ, F+/F- ਸੈੱਲ ਇੱਕ ਦੂਜੇ ਨੂੰ ਕਿਵੇਂ ਖੋਜਦੇ ਹਨ? - ਜੀਵ ਵਿਗਿਆਨ

C2005/F2401 '06 -- ਲੈਕਚਰ 1 6 -- ਆਖਰੀ ਸੰਪਾਦਨ: 11/01/2006 06:28 PM
ਕਾਪੀਰਾਈਟ 2006 ਡੇਬੋਰਾਹ ਮੋਸ਼ੋਵਿਟਜ਼ ਅਤੇ ਲਾਰੈਂਸ ਚੈਸਿਨ ਡਿਪਾਰਟਮੈਂਟ ਆਫ਼ ਬਾਇਓਲੋਜੀਕਲ ਸਾਇੰਸਜ਼ ਕੋਲੰਬੀਆ ਯੂਨੀਵਰਸਿਟੀ ਨਿਊਯਾਰਕ, NY।

I. ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਦਾ ਡੀਐਨਏ ਕਿਵੇਂ ਪਾਸ ਹੁੰਦਾ ਹੈ? (ਇਹ ਲੈਕਚਰ 15 ਦੇ ਵਿਸ਼ਾ IV ਦਾ ਦੁਹਰਾਓ ਹੈ।)

A. ਸੈੱਲ ਡਿਵੀਜ਼ਨ ਦੀ ਜਾਣ-ਪਛਾਣ - 1 ਸੈੱਲ 2 ਕਿਵੇਂ ਬਣਾਉਂਦਾ ਹੈ?

1. ਤੁਸੀਂ ਸੈੱਲ ਸਮੱਗਰੀ ਨੂੰ ਕਿਵੇਂ ਦੁੱਗਣਾ ਕਰਦੇ ਹੋ? ਕੇਂਦਰੀ ਸਿਧਾਂਤ 'ਤੇ ਵਿਚਾਰ ਕਰੋ - ਅਸੀਂ ਇਸ ਸਭ ਨੂੰ ਕਵਰ ਕੀਤਾ ਹੈ - ਡੀਐਨਏ, ਆਰਐਨਏ ਅਤੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਨੂੰ ਕਿਵੇਂ ਦੁੱਗਣਾ ਕਰਨਾ ਹੈ, ਅਤੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਸੰਸਲੇਸ਼ਣ ਨੂੰ ਕਿਵੇਂ ਨਿਯਮਤ ਕਰਨਾ ਹੈ। ਇੱਕ ਵਾਰ ਜਦੋਂ ਤੁਸੀਂ ਪ੍ਰੋਟੀਨ (ਐਨਜ਼ਾਈਮਜ਼) ਨੂੰ ਦੁੱਗਣਾ ਕਰ ਲੈਂਦੇ ਹੋ, ਜੋ ਹਰ ਚੀਜ਼ ਨੂੰ ਦੁੱਗਣਾ ਕਰਨ ਦੀ ਇਜਾਜ਼ਤ ਦਿੰਦਾ ਹੈ, ਜਿਵੇਂ ਕਿ ਕਾਰਬੋਸ, ਲਿਪਿਡਜ਼, ਆਦਿ। ਇਸ ਲਈ ਮੰਨ ਲਓ ਕਿ ਤੁਸੀਂ ਸੈੱਲ ਵਿੱਚ ਹਰ ਚੀਜ਼ ਨੂੰ ਦੁੱਗਣਾ ਕਰ ਦਿੰਦੇ ਹੋ। ਤੁਸੀਂ 1 ਤੋਂ 2 ਸੈੱਲ ਕਿਵੇਂ ਪ੍ਰਾਪਤ ਕਰਦੇ ਹੋ?

2. ਡੀਐਨਏ ਦੀ ਵੰਡ ਕਿਉਂ ਨਾਜ਼ੁਕ ਮੁੱਦਾ ਹੈ --ਇੱਕ ਤੋਂ ਦੋ ਸੈੱਲ ਬਣਾਉਣਾ ਹੇਠਾਂ ਆਉਂਦਾ ਹੈ "ਇੱਕ ਪ੍ਰੋਗਰਾਮ ਨੂੰ ਦੁੱਗਣਾ ਕਰਨ ਤੋਂ ਬਾਅਦ, ਦੋ ਕਾਪੀਆਂ ਨੂੰ ਬੇਟੀ ਸੈੱਲਾਂ ਵਿੱਚ ਕਿਵੇਂ ਵੰਡਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ?" ਉਹ ਸਮੱਗਰੀ ਜੋ ਪ੍ਰੋਗਰਾਮ ਦਾ ਹਿੱਸਾ ਨਹੀਂ ਹੈ (ਜੈਨੇਟਿਕ ਸਮੱਗਰੀ) ਨੂੰ ਬਿਲਕੁਲ ਵੰਡਣ ਦੀ ਜ਼ਰੂਰਤ ਨਹੀਂ ਹੈ, ਪਰ ਚਿਕਨ ਦੇ ਕਾਰਨ ਅਤੇ ਅੰਡੇ ਦੀ ਸਮੱਸਿਆ, ਉੱਥੇ ਹੋਣਾ ਚਾਹੀਦਾ ਹੈ ਕੁੱਝ ਹਰ ਬੇਟੀ ਸੈੱਲ ਵਿੱਚ. (ਹਰੇਕ ਸੈੱਲ ਵਿੱਚ ਕੁਝ ਰਾਈਬੋਸੋਮ, ਆਰਐਨਏ ਪੋਲੀਮੇਰੇਜ਼ ਆਦਿ ਦੀ ਲੋੜ ਹੈ। ਪਰ ਜਿੰਨਾ ਚਿਰ ਤੁਹਾਡੇ ਕੋਲ ਕੁਝ, ਅਤੇ ਜੈਨੇਟਿਕ ਸਮੱਗਰੀ ਹੈ, ਤੁਸੀਂ ਹਮੇਸ਼ਾਂ ਹੋਰ ਰਾਈਬੋਸੋਮ, ਐਨਜ਼ਾਈਮ ਆਦਿ ਬਣਾ ਸਕਦੇ ਹੋ।)

B. ਪ੍ਰੋਕੈਰੀਓਟਸ ਇਹ ਕਿਵੇਂ ਕਰਦੇ ਹਨ? ਬਾਈਨਰੀ ਫਿਸ਼ਨ - ਝਿੱਲੀ ਨਾਲ ਜੁੜੇ ਗੋਲਾਕਾਰ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਦਾ ਨਿਯਮਤ ਵੱਖ ਹੋਣਾ

1. ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਦਾ ਡੀਐਨਏ (ਜੈਨੇਟਿਕ ਜਾਣਕਾਰੀ) ਕਿਹੋ ਜਿਹਾ ਦਿਖਾਈ ਦਿੰਦਾ ਹੈ? ਹਰੇਕ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਵਿੱਚ ਇੱਕ, ਗੋਲਾਕਾਰ, ਡਬਲ ਸਟ੍ਰੈਂਡਡ ਡੀਐਨਏ ਅਣੂ = ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਸੈੱਲ ਝਿੱਲੀ ਨਾਲ ਜੁੜਿਆ ਹੋਇਆ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਹੁੰਦਾ ਹੈ।

2. ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮਲ ਡੀਐਨਏ ਕਿਵੇਂ ਵੰਡਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।

a ਸ਼ੁਰੂ ਕਰਨ ਲਈ, ਤੁਹਾਡੇ ਕੋਲ ਇੱਕ ਡਬਲ ਸਟ੍ਰੈਂਡਡ ਡੀਐਨਏ ਸਰਕਲ ਵਾਲਾ ਇੱਕ ਸੈੱਲ ਹੈ ਝਿੱਲੀ ਨਾਲ ਜੁੜਿਆ.

ਬੀ. ਡੀਐਨਏ ਬਾਇਰੇਕਸ਼ਨਲ ਡੀਐਨਏ ਪ੍ਰਤੀਕ੍ਰਿਤੀ ਦੁਆਰਾ ਪ੍ਰਤੀਕ੍ਰਿਤੀ ਕਰਦਾ ਹੈ (ਦੋ ਕਾਂਟੇ ਇੱਕ ਸਿੰਗਲ ਮੂਲ ਤੋਂ ਸ਼ੁਰੂ ਹੁੰਦੇ ਹਨ) --> ਦੋ ਡਬਲ ਸਟ੍ਰੈਂਡਡ ਚੱਕਰ, ਦੋਵੇਂ ਝਿੱਲੀ ਨਾਲ ਜੁੜੇ ਹੁੰਦੇ ਹਨ। (ਬੇਕਰ ਚਿੱਤਰ 19-5 (17-5) ਦੇਖੋ)

c. ਝਿੱਲੀ ਦੇ ਵਿਛਾਉਣ ਦੇ ਨਾਲ ਹੀ ਚੱਕਰ ਵੱਖ ਹੋ ਜਾਂਦੇ ਹਨ ਡੀਐਨਏ ਦੇ ਝਿੱਲੀ ਦੇ ਅਟੈਚਮੈਂਟ ਬਿੰਦੂਆਂ ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ --> ਦੋ ਚੱਕਰ ਸੈੱਲ ਦੇ ਉਲਟ ਸਿਰੇ ਵੱਲ ਧੱਕੇ ਜਾਂਦੇ ਹਨ। (ਝਿੱਲੀ ਦੇ ਵਿਕਾਸ ਤੋਂ ਇਲਾਵਾ, ਇੱਕ ਸਰਗਰਮ ਪ੍ਰਕਿਰਿਆ ਵੀ ਹੈ, ਜੋ ਡੀਐਨਏ ਪ੍ਰਤੀਕ੍ਰਿਤੀ ਦੇ ਦੋ ਮੂਲਾਂ ਨੂੰ ਵੱਖ ਕਰ ਦਿੰਦੀ ਹੈ। ਇਹ ਹਾਲ ਹੀ ਵਿੱਚ ਖੋਜਿਆ ਗਿਆ ਹੈ।)

d. ਖਤਮ ਕਰਨ ਲਈ, ਤੁਹਾਨੂੰ ਸਿਰਫ ਇੱਕ ਝਿੱਲੀ ਰੱਖਣ ਦੀ ਲੋੜ ਹੈ (ਅਤੇ ਕੰਧ) ਸੈੱਲ ਦੇ ਦੋ ਹਿੱਸਿਆਂ ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ, ਹਰੇਕ ਵਿੱਚ ਇੱਕ ਚੱਕਰ ਹੁੰਦਾ ਹੈ (= ਪੂਰਾ ਡਬਲ ਸਟ੍ਰੈਂਡਡ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ)। ਇਹ → 2 ਸੰਪੂਰਨ ਸੈੱਲ।

ਈ. ਨੋਟ ਕਰੋ ਕਿ ਇਹ ਮਾਈਟੋਸਿਸ ਜਾਂ ਮੀਓਸਿਸ ਨਹੀਂ ਹੈ ਇਹ ਇੱਕ ਵੱਖਰੀ ਪ੍ਰਕਿਰਿਆ ਹੈ (ਬਾਈਨਰੀ ਫਿਸ਼ਨ)। ਮਾਈਟੋਸਿਸ ਅਤੇ ਮੀਓਸਿਸ ਸਿਰਫ ਯੂਕੇਰੀਓਟਸ ਵਿੱਚ ਹੁੰਦੇ ਹਨ ਉਹਨਾਂ ਬਾਰੇ ਬਾਅਦ ਵਿੱਚ ਚਰਚਾ ਕੀਤੀ ਜਾਵੇਗੀ।

f. ਦੋ ਬੇਟੀਆਂ ਦੇ ਸੈੱਲਾਂ ਵਿੱਚ ਜੈਨੇਟਿਕ ਸਮੱਗਰੀ ਦੀ ਤੁਲਨਾ ਕਿਵੇਂ ਹੋਵੇਗੀ? ਜੇਕਰ ਕੋਈ ਪਰਿਵਰਤਨ ਨਹੀਂ ਹੈ ਤਾਂ ਇਹ ਇੱਕੋ ਜਿਹਾ ਹੋਵੇਗਾ, ਅਤੇ ਸਾਰੇ ਵੰਸ਼ਜ ਇੱਕੋ ਜਿਹੇ ਹੋਣਗੇ। ਇਸ ਤਰੀਕੇ ਨਾਲ ਪੈਦਾ ਹੋਏ ਸਾਰੇ ਵੰਸ਼ਜ (ਇੱਕ ਸਿੰਗਲ ਬਾਨੀ ਦੇ ਅਲੌਕਿਕ ਪ੍ਰਜਨਨ ਦੁਆਰਾ) ਨੂੰ ਇੱਕ ਕਲੋਨ ਕਿਹਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। (ਕੀ ਕੋਈ ਫ਼ਰਕ ਨਹੀਂ ਪੈਂਦਾ ਕਿ "founder" ਇੱਕ ਸੈੱਲ, ਅਣੂ, ਜਾਂ ਜੀਵ ਹੈ।) ਕੀ ਜੀਨਾਂ ਦੇ ਨਵੇਂ ਸੰਜੋਗ ਪ੍ਰਾਪਤ ਕਰਨ ਦਾ ਕੋਈ ਤਰੀਕਾ (ਮਿਊਟੇਸ਼ਨ ਤੋਂ ਇਲਾਵਾ) ਹੈ? ਵੱਖਰੇ ਕਲੋਨ ਤੋਂ ਜੀਨਾਂ ਨੂੰ ਮਿਲਾਉਣ ਲਈ? ਇਸ ਲਈ ਬੈਕਟੀਰੀਅਲ ਸੈਕਸ ਦੀ ਲੋੜ ਹੁੰਦੀ ਹੈ।

II. ਬੈਕਟੀਰੀਅਲ ਲਿੰਗ ਅਤੇ amp ਰੀਕੌਂਬੀਨੇਸ਼ਨ ਦੀ ਜਾਣ-ਪਛਾਣ

A. ਸੈਕਸ ਦੀ ਜੈਵਿਕ ਪਰਿਭਾਸ਼ਾ ਕੀ ਹੈ? ਜੀਨਾਂ ਦਾ ਆਦਾਨ-ਪ੍ਰਦਾਨ ਕਰਨ ਅਤੇ/ਜਾਂ ਡੀਐਨਏ ਨੂੰ ਜੀਵਾਣੂ ਤੋਂ ਜੀਵ ਤੱਕ ਭੇਜਣ ਦਾ ਕੋਈ ਵੀ ਤਰੀਕਾ। ਪਰਿਵਰਤਨ ਰੂਪ ਪੈਦਾ ਕਰਦਾ ਹੈ ਜਿਨਸੀ ਪ੍ਰਜਨਨ (ਮੁੜ) ਉਹਨਾਂ ਨੂੰ ਬਦਲਦਾ ਹੈ ਅਤੇ ਨਵੇਂ ਸੰਜੋਗ ਪੈਦਾ ਕਰਦਾ ਹੈ।

ਤਸਵੀਰਾਂ ਲਈ, ਪਰਵੇਸ 13.9 ਤੋਂ 13.11 ਜਾਂ ਬੇਕਰ 20-19 ਤੋਂ 20-21 (5ਵੇਂ ਐਡੀਸ਼ਨ ਵਿੱਚ 18-19 ਤੋਂ 18-21) ਦੇਖੋ।

ਸਮੱਸਿਆ 11-1, ਪ੍ਰਯੋਗ (1) ਤੋਂ (3), ਤਿੰਨਾਂ ਤਰੀਕਿਆਂ ਦੀਆਂ ਉਦਾਹਰਣਾਂ ਦਿੰਦੀਆਂ ਹਨ। (ਤੁਹਾਨੂੰ ਇਹ ਪਤਾ ਲਗਾਉਣਾ ਪਵੇਗਾ ਕਿ ਕਿਹੜਾ ਹੈ।)

C. ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਬਨਾਮ ਟੁਕੜੇ। ਹੈਂਡਆਊਟ 16B, ਹੇਠਾਂ ਦੇਖੋ।

1. ਡੀਐਨਏ ਦੇ ਟ੍ਰਾਂਸਫਰ ਕੀਤੇ ਟੁਕੜੇ ਕਿਹੋ ਜਿਹੇ ਦਿਖਾਈ ਦਿੰਦੇ ਹਨ? ਦੋ ਸੰਭਾਵਨਾਵਾਂ:

a ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ = ਪ੍ਰਤੀਕ੍ਰਿਤੀ ਦੇ ਆਪਣੇ ਮੂਲ ਦੇ ਨਾਲ ਛੋਟੇ ਗੋਲ ਮਿੰਨੀ-ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ।

ਬੀ. ਟੁਕੜੇ = (ਲਗਭਗ ਹਮੇਸ਼ਾਂ) ਪ੍ਰਤੀਕ੍ਰਿਤੀ ਦੀ ਕੋਈ ਉਤਪੱਤੀ ਦੇ ਨਾਲ ਛੋਟੇ ਰੇਖਿਕ DNAs।

2. ਇਸ ਨਾਲ ਕੀ ਫਰਕ ਪੈਂਦਾ ਹੈ? ਹੈਂਡਆਊਟ 16B, ਥੱਲੇ -- "plasmid vs fragment." ਦੇਖੋ

a ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਵਿਰਾਸਤ ਵਿੱਚ ਮਿਲਦੇ ਹਨ -- ਸੰਤਾਨ ਨੂੰ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਦੀਆਂ ਕਾਪੀਆਂ ਮਿਲਦੀਆਂ ਹਨ ਅਤੇ ਜੋੜਿਆ ਹੋਇਆ ਟੁਕੜਾ (ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ)। ਇਸ ਲਈ ਸੰਤਾਨ ਅੰਸ਼ਕ ਡਿਪਲੋਇਡ ਹਨ। ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਆਮ ਤੌਰ 'ਤੇ ਨਕਲ ਕੀਤੇ ਜਾਂਦੇ ਹਨ ਅਤੇ ਨਿਯਮਤ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਦੀ ਤਰ੍ਹਾਂ ਸਾਰੀਆਂ ਸੰਤਾਨਾਂ ਨੂੰ ਦਿੱਤੇ ਜਾਂਦੇ ਹਨ (ਪਰ ਹੇਠਾਂ ਦੇ ਰੂਪ ਵਿੱਚ ਕੁਸ਼ਲਤਾ ਨਾਲ ਨਹੀਂ)।

ਬੀ. ਟੁਕੜੇ ਵਿਰਾਸਤ ਵਿੱਚ ਨਹੀਂ ਮਿਲਦੇ -- ਜੋੜਿਆ ਗਿਆ ਟੁਕੜਾ (ਟੁਕੜਾ) ਦੁਹਰਾਇਆ ਨਹੀਂ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਅਤੇ ਆਮ ਤੌਰ 'ਤੇ ਘਟਾਇਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਇਸ ਲਈ ਸਿਰਫ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਨੂੰ ਪਾਸ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। ਸੰਤਾਨ ਹੈਪਲੋਇਡ ਹਨ।

III. ਟ੍ਰਾਂਸਫਰ ਕੀਤੇ ਡੀਐਨਏ ਦੀ ਕਿਸਮਤ - ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਬਨਾਮ ਟੁਕੜਿਆਂ ਲਈ ਵੇਰਵੇ

A. ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਦਾ ਕੀ ਹੁੰਦਾ ਹੈ?

1 . ਮੂਲ ਦੀ ਮਹੱਤਤਾ. ਪਲਾਜ਼ਮੀਡਾਂ ਵਿੱਚ ਡੀਐਨਏ ਪ੍ਰਤੀਕ੍ਰਿਤੀ ਦੀ ਸ਼ੁਰੂਆਤ ਹੁੰਦੀ ਹੈ। ਇਸ ਲਈ ਉਹਨਾਂ ਨੂੰ ਦੁਹਰਾਇਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ ਅਤੇ ਲਗਭਗ ਸਾਰੇ ਵੰਸ਼ਜਾਂ ਨੂੰ ਦਿੱਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। (ਦੂਜੇ ਪਾਸੇ, ਡੀਐਨਏ ਦੇ ਟੁਕੜੇ, ਆਮ ਤੌਰ 'ਤੇ ਨਕਲ ਨਹੀਂ ਕੀਤੇ ਜਾਂਦੇ ਹਨ, ਅਤੇ ਹੇਠਾਂ ਦੱਸੇ ਅਨੁਸਾਰ ਬਹੁਤ ਤੇਜ਼ੀ ਨਾਲ ਗੁਆਚ ਜਾਂਦੇ ਹਨ ਅਤੇ/ਜਾਂ ਵਿਗੜ ਜਾਂਦੇ ਹਨ।)

2. ਸ਼ਬਦਾਵਲੀ (ਰੀਮਾਈਂਡਰ): ਕੁਝ "ਐਕਸਟ੍ਰਾ" ਜੀਨਾਂ ਵਾਲੇ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਵਾਲੇ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਨੂੰ ਅੰਸ਼ਕ ਡਿਪਲੋਇਡ ਕਿਹਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। ਅੰਸ਼ਕ ਡਿਪਲੋਇਡ ਵਿੱਚ "ਐਕਸਟ੍ਰਾ" ਜੀਨਾਂ ਦੀਆਂ ਦੋ ਕਾਪੀਆਂ ਹੁੰਦੀਆਂ ਹਨ - ਇੱਕ ਕਾਪੀ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਉੱਤੇ ਅਤੇ ਇੱਕ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਉੱਤੇ।

3. ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਕਿਉਂ ਗੁੰਮ ਹੋ ਜਾਂਦੇ ਹਨ। ਪਲਾਜ਼ਮੀਡਾਂ ਦੀ ਡੁਪਲੀਕੇਸ਼ਨ ਅਤੇ ਵੰਡ ਦਾ ਨਿਯੰਤਰਣ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮਜ਼ ਲਈ ਜਿੰਨਾ ਤੰਗ ਨਹੀਂ ਹੋ ਸਕਦਾ ਹੈ, ਅਤੇ/ਜਾਂ ਨੁਕਸਾਨ ਦੇ ਨਤੀਜੇ ਇੰਨੇ ਗੰਭੀਰ ਨਹੀਂ ਹਨ। (ਵਿਚਾਰ ਕਰੋ: ਇੱਕ ਸੈੱਲ ਦਾ ਕੀ ਹੁੰਦਾ ਹੈ ਜਿਸਨੂੰ ਕੋਈ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਨਹੀਂ ਮਿਲਦਾ? ਕੋਈ ਪਲਾਜ਼ਮਿਡ ਨਹੀਂ?) ਪਲਾਜ਼ਮਿਡ ਦੀ ਪ੍ਰਤੀਕ੍ਰਿਤੀ ਅਤੇ/ਜਾਂ ਵੰਡਣ ਵਿੱਚ ਗਲਤੀਆਂ ਦੇ ਕਾਰਨ, ਇੱਕ ਵੰਸ਼ਜ ਨੂੰ ਕਈ ਵਾਰ ਪਲਾਜ਼ਮਿਡ ਦੀ ਕਾਪੀ ਨਹੀਂ ਮਿਲਦੀ। ਨੁਕਸਾਨ ਇੱਕ ਦੁਰਲੱਭ ਘਟਨਾ ਹੈ, ਪਰ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਖਤਮ ਹੋ ਜਾਂਦੇ ਹਨ ਲੰਬੇਸਮੇਂ ਦੀ ਮਿਆਦ -- ਜਿਉਂ ਜਿਉਂ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਵਧਦਾ ਹੈ, ਪਲਾਜ਼ਮੀਡਾਂ ਤੋਂ ਬਿਨਾਂ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਦੀ ਗਿਣਤੀ ਹੌਲੀ-ਹੌਲੀ ਵਧਦੀ ਜਾਂਦੀ ਹੈ -- ਜਦੋਂ ਤੱਕ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਦੇ ਨੁਕਸਾਨ ਦੇ ਵਿਰੁੱਧ ਚੋਣ ਨਹੀਂ ਹੁੰਦੀ।

4. ਚੋਣ ਦਾ ਵੇਰਵਾ। ਚੋਣ ਦਾ ਮਤਲਬ ਹੈ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਨੂੰ ਬਰਕਰਾਰ ਰੱਖਣ ਦਾ ਇੱਕ ਫਾਇਦਾ (ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਲਈ) ਹੈ (ਜਾਂ ਇਸ ਨੂੰ ਗੁਆਉਣ ਦਾ ਨੁਕਸਾਨ) ਤਾਂ ਜੋ ਪਲਾਜ਼ਮਿਡ ਵਾਲੇ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਜਿਉਂਦੇ ਰਹਿਣ ਅਤੇ ਪਲਾਜ਼ਮਿਡ ਤੋਂ ਬਿਨਾਂ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਮਰ ਜਾਂਦੇ ਹਨ। ਚੋਣਵੇਂ ਹਾਲਾਤ (ਜਿਵੇਂ ਕਿ ਐਂਟੀਬਾਇਓਟਿਕ ਦੀ ਮੌਜੂਦਗੀ, ਅਮੀਨੋ ਐਸਿਡ ਦੀ ਅਣਹੋਂਦ, ਆਦਿ) ਨਾਂ ਕਰੋ ਉਸ ਮੌਕੇ ਨੂੰ ਪ੍ਰਭਾਵਿਤ ਕਰਦਾ ਹੈ ਜੋ ਇੱਕ ਵਿਅਕਤੀਗਤ ਸੈੱਲ ਕਰੇਗਾ ਗੁਆਉਣਾ ਇੱਕ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ, ਪਰ ਚੋਣਵੇਂ ਹਾਲਾਤ ਕਰਦੇ ਹਨ ਦੀ ਸੰਭਾਵਨਾ ਨੂੰ ਪ੍ਰਭਾਵਿਤ ਕਰਦਾ ਹੈ ਬਚਾਅ ਇੱਕ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਦਾ ਜੋ ਆਪਣਾ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਗੁਆ ਚੁੱਕਾ ਹੈ।
ਉਦਾਹਰਨ ਲਈ, ਐਂਟੀਬਾਇਓਟਿਕਸ ਪ੍ਰਤੀ ਵਿਰੋਧ 'ਤੇ ਵਿਚਾਰ ਕਰੋ। ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਜੀਨ ਜੋ ਐਂਟੀਬਾਇਓਟਿਕਸ ਪ੍ਰਤੀ ਵਿਰੋਧ ਪ੍ਰਦਾਨ ਕਰਦੇ ਹਨ (ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਲਈ ਕੋਡਿੰਗ ਦੁਆਰਾ ਜੋ ਐਂਟੀਬਾਇਓਟਿਕਸ ਨੂੰ ਨਸ਼ਟ ਕਰਦੇ ਹਨ, ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਗ੍ਰਹਿਣ ਨੂੰ ਰੋਕਦੇ ਹਨ, ਆਦਿ) ਪਲਾਜ਼ਮੀਡਾਂ 'ਤੇ ਪਾਏ ਜਾਂਦੇ ਹਨ, ਨਾ ਕਿ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ' ਤੇ। ਜਦੋਂ ਬੈਕਟੀਰੀਆ (ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ 'ਤੇ ਪ੍ਰਤੀਰੋਧਕ ਜੀਨਾਂ ਨੂੰ ਲਿਜਾਣ ਵਾਲੇ) ਐਂਟੀਬਾਇਓਟਿਕ ਦੀ ਮੌਜੂਦਗੀ ਵਿੱਚ ਵਧਦੇ ਹਨ, ਤਾਂ ਚੋਣ ਹੁੰਦੀ ਹੈ ਵਿਰੁੱਧ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਜੋ ਰੋਧਕ ਨਹੀਂ ਹਨ ਕਿਉਂਕਿ ਉਹ ਆਪਣੇ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਗੁਆ ਚੁੱਕੇ ਹਨ। ਪਲਾਜ਼ਮੀਡਾਂ ਤੋਂ ਬਿਨਾਂ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਮਰ ਜਾਂਦੇ ਹਨ ਅਤੇ ਸਿਰਫ਼ ਉਹ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਵਧਦੇ ਹਨ ਜਿਨ੍ਹਾਂ ਨੇ ਆਪਣੇ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਨੂੰ ਬਰਕਰਾਰ ਰੱਖਿਆ ਹੈ। ਇਸ ਲਈ ਸੱਭਿਆਚਾਰ ਵਿੱਚ ਲੱਗਭਗ ਸਾਰੇ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਵਿੱਚ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਹੁੰਦੇ ਹਨ, ਪੀੜ੍ਹੀ ਦਰ ਪੀੜ੍ਹੀ।
ਜੇ ਆਲੇ ਦੁਆਲੇ ਕੋਈ ਐਂਟੀਬਾਇਓਟਿਕ ਨਹੀਂ ਹੈ, ਤਾਂ ਉਹਨਾਂ ਸੈੱਲਾਂ ਦੇ ਵਿਰੁੱਧ ਕੋਈ ਚੋਣ ਨਹੀਂ ਹੈ ਜਿਨ੍ਹਾਂ ਨੇ ਆਪਣਾ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਗੁਆ ਦਿੱਤਾ ਹੈ (ਉਹ ਵਧਦੇ ਰਹਿਣਗੇ) ਅਤੇ ਸਭਿਆਚਾਰ ਵਿੱਚ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਹੌਲੀ ਹੌਲੀ ਆਪਣੇ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਨੂੰ ਗੁਆ ਦੇਣਗੇ। (ਇੱਥੇ ਚੋਣ ਵੀ ਹੋ ਸਕਦੀ ਹੈ ਨੁਕਸਾਨ ਲਈ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡਾਂ ਦੀ -- ਨਸ਼ੀਲੇ ਪਦਾਰਥਾਂ ਦੀ ਅਣਹੋਂਦ ਵਿੱਚ, ਪਲਾਜ਼ਮੀਡਾਂ ਤੋਂ ਬਿਨਾਂ ਸੈੱਲ ਤੇਜ਼ੀ ਨਾਲ ਵਧ ਸਕਦੇ ਹਨ।) ਨੋਟ ਕਰੋ ਕਿ ਡਰੱਗ ਰੋਧਕ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡਾਂ ਵਾਲੇ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਦੀ ਚੋਣ ਹਸਪਤਾਲਾਂ ਵਿੱਚ ਗਲਤੀ ਨਾਲ (ਬਹੁਤ ਕੁਸ਼ਲਤਾ ਨਾਲ) ਕੀਤੀ ਗਈ ਹੈ।

ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਦੀ ਸਮੀਖਿਆ ਕਰਨ ਲਈ, ਸਮੱਸਿਆ 11-2 ਕਰੋ।

B. DNA ਦੇ ਉਹਨਾਂ ਟੁਕੜਿਆਂ ਦਾ ਕੀ ਹੁੰਦਾ ਹੈ ਜੋ ਟਰਾਂਸਫਰ/ਪਾਸ ਜਾਂਦੇ ਹਨ?

1. ਸਵਾਲ - ਟੁਕੜੇ ਕਿੰਨੇ ਚੰਗੇ ਹੁੰਦੇ ਹਨ ? ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਨੂੰ ਦੁਹਰਾਇਆ ਜਾ ਸਕਦਾ ਹੈ ਅਤੇ ਸਾਰੇ ਵੰਸ਼ਜਾਂ ਨੂੰ ਦਿੱਤਾ ਜਾ ਸਕਦਾ ਹੈ (ਉੱਪਰ ਦੇਖੋ) ਪਰ ਟੁਕੜਿਆਂ ਦਾ ਕੀ ਹੁੰਦਾ ਹੈ? ਟੁਕੜਿਆਂ ਵਿੱਚ ਆਮ ਤੌਰ 'ਤੇ ਪ੍ਰਤੀਕ੍ਰਿਤੀ ਦਾ ਮੂਲ ਨਹੀਂ ਹੁੰਦਾ ਹੈ, ਇਸਲਈ ਉਹਨਾਂ ਨੂੰ ਦੁਹਰਾਇਆ ਨਹੀਂ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। (ਦੇਖੋ ਹੈਂਡਆਊਟ 16B ਥੱਲੇ -- "plasmid ਬਨਾਮ ਫ੍ਰੈਗਮੈਂਟ।") ਇਸ ਤੋਂ ਇਲਾਵਾ, ਰੇਖਿਕ ਟੁਕੜੇ ਆਮ ਤੌਰ 'ਤੇ ਐਨਜ਼ਾਈਮਾਂ ਦੁਆਰਾ ਡੀਗਰੇਡ ਕੀਤੇ ਜਾਂਦੇ ਹਨ, ਇਸਲਈ ਉਹ ਨਾ ਸਿਰਫ਼ ਦੁਹਰਾਉਂਦੇ ਹਨ -- ਉਹ ਡੀਗਰੇਡ ਹੁੰਦੇ ਹਨ ਅਤੇ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡਸ ਨੂੰ ਰੀਸਾਈਕਲ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। ਇਸ ਲਈ ਟੁਕੜੇ ਕੀ ਚੰਗੇ ਹਨ?

2. ਜਵਾਬ -- ਪੁਨਰ-ਸੰਯੋਜਨ। ਇੱਕ ਟੁਕੜੇ ਦੇ ਹਿੱਸੇ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਦੇ ਡੀਐਨਏ ਵਿੱਚ ਵੰਡੇ ਜਾ ਸਕਦੇ ਹਨ ਅਤੇ ਬਰਾਬਰ (ਹੋਮੋਲੋਗਸ) ਟੁਕੜੇ ਨੂੰ ਬਦਲ ਸਕਦੇ ਹਨ। (ਹੈਂਡਆਉਟ 16A ਦੇ ਹੇਠਾਂ ਦੇਖੋ।) ਇਸ ਪ੍ਰਕਿਰਿਆ ਨੂੰ "ਕਰਾਸਿੰਗ ਓਵਰ" ਜਾਂ "ਜੈਨੇਟਿਕ ਰੀਕੰਬੀਨੇਸ਼ਨ" ਕਿਹਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ -- ਇਹ ਜੀਨਾਂ ਦੇ ਇੱਕ ਨਵੇਂ ਸੁਮੇਲ ਨਾਲ ਇੱਕ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਪੈਦਾ ਕਰਦੀ ਹੈ। ਇਸ ਤਰ੍ਹਾਂ ਨਵੇਂ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਜਾਂ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਨੂੰ "recombinant" (Purves 13.9) ਕਿਹਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।

a ਪੁਨਰ-ਸੰਯੋਜਨ ਕਿਵੇਂ ਕੰਮ ਕਰਦਾ ਹੈ? ਇਹ ਦੋ ਚੀਜ਼ਾਂ ਦੀ ਲੋੜ ਹੈ.

  • ਸ਼ਾਮਲ ਦੋ ਡੀਐਨਏ ਨੂੰ ਜੋੜਨ, ਕੱਟਣ ਅਤੇ ਵੰਡਣ ਲਈ ਐਨਜ਼ਾਈਮ।

  • ਦੋ ਡੀਐਨਏ ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ ਸਮਰੂਪਤਾ।

(1)। ਪਰਿਭਾਸ਼ਾ: ਜੋੜੀ ਬਣਾਉਣ ਲਈ ਡੀਐਨਏ ਦਾ ਸਮਰੂਪ ਹੋਣਾ ਚਾਹੀਦਾ ਹੈ ਤਾਂ ਕਿ ਪਾਰ ਹੋ ਸਕਦਾ ਹੈ। ਸਮਰੂਪਤਾ ਦਾ ਕੀ ਅਰਥ ਹੈ? ਇਸਦਾ ਅਰਥ ਬਹੁਤ ਸਮਾਨ ਹੈ ਪਰ ਜ਼ਰੂਰੀ ਨਹੀਂ ਕਿ ਉਹ ਸਮਾਨ ਹੋਵੇ। ਡੀਐਨਏ ਜੋ ਇੱਕੋ ਜਿਹੇ ਜੀਨਾਂ ਨੂੰ ਲੈ ਕੇ ਜਾਂਦੇ ਹਨ (ਉਹੀ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਲਈ ਕੋਡ) ਨੂੰ ਸਮਰੂਪ ਕਿਹਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। ਸਮਰੂਪ ਡੀਐਨਏ ਇੱਕੋ ਕ੍ਰਮ ਵਿੱਚ ਇੱਕੋ ਜਿਹੇ ਜੀਨਾਂ ਨੂੰ ਲੈ ਕੇ ਜਾਂਦੇ ਹਨ (ਬੀਟਾ-ਗੈਲੈਕਟੋਸੀਡੇਜ਼, ਜਾਂ ਟ੍ਰਿਪਟੋਫੈਨ ਸਿੰਥੇਟੇਜ਼, ਆਦਿ ਲਈ ਕਹੋ) ਪਰ ਜ਼ਰੂਰੀ ਨਹੀਂ ਕਿ ਇੱਕੋ ਜਿਹਾ ਹੋਵੇ। ਸੰਸਕਰਣਜੀਨਾਂ ਦੇ.

(2)। ਇੱਕ ਉਦਾਹਰਨ: ਇੱਕ ਡੀਐਨਏ ਟਰਿਪ ਸਿੰਥੇਟੇਜ਼ ਜਾਂ β-ਗੈਲੈਕਟੋਸੀਡੇਜ਼ ਦਾ ਇੱਕ ਰੂਪ ਬਣਾਉਣ ਲਈ ਜਾਣਕਾਰੀ ਲੈ ਸਕਦਾ ਹੈ ਅਤੇ ਸਮਰੂਪ ਡੀਐਨਏ ਉਸੇ ਐਨਜ਼ਾਈਮ ਦਾ ਥੋੜ੍ਹਾ ਵੱਖਰਾ ਸੰਸਕਰਣ ਬਣਾਉਣ ਲਈ ਜਾਣਕਾਰੀ ਲੈ ਸਕਦਾ ਹੈ। ਡੀਐਨਏ ਦੇ ਦੋ ਰੂਪ ਲਗਭਗ ਹੋਣਗੇ, ਪਰ ਬਿਲਕੁਲ ਇੱਕੋ ਜਿਹੇ ਨਹੀਂ, ਅਤੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੇ ਦੋ ਰੂਪ ਵੀ ਬਹੁਤ ਸਮਾਨ ਹੋਣਗੇ।

ਇਕ ਹੋਰ ਉਦਾਹਰਨ: ਜੀਨ (ਡੀਐਨਏ ਦੇ ਭਾਗ) 'ਤੇ ਗੌਰ ਕਰੋ ਜੋ ਹੀਮੋਗਲੋਬਿਨ ਦੀ ਬੀਟਾ ਲੜੀ ਲਈ ਕੋਡ ਕਰਦਾ ਹੈ। ਜੀਨ ਦਾ ਇੱਕ ਸੰਸਕਰਣ (β) ਹੀਮੋਗਲੋਬਿਨ ਏ (ਪੋਜੀਸ਼ਨ 6 ਵਿੱਚ ਗਲੂਟਾਮਿਕ) ਦੀ ਬੀਟਾ ਚੇਨ ਬਣਾਉਣ ਲਈ ਜਾਣਕਾਰੀ ਰੱਖਦਾ ਹੈ ਜਦੋਂ ਕਿ ਉਸੇ ਜੀਨ ਦਾ ਇੱਕ ਹੋਰ ਸੰਸਕਰਣ (β)ਐੱਸ) ਹੀਮੋਗਲੋਬਿਨ S ਦੀ ਬੀਟਾ ਚੇਨ ਬਣਾਉਣ ਲਈ ਜਾਣਕਾਰੀ ਰੱਖਦਾ ਹੈ (ਪੋਜੀਸ਼ਨ 6 ਵਿੱਚ ਵੈਲਿਨ)। ਜੀਨ ਦੇ ਇਹ ਦੋ ਸੰਸਕਰਣ (β ਅਤੇ βਐੱਸ) ਸਮਰੂਪ ਹਨ। ਉਹ ਦੋ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਪ੍ਰੋਟੀਨਾਂ ਲਈ ਕੋਡ ਨਹੀਂ ਕਰਦੇ - ਦੋ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਸੰਸਕਰਣਾਂ ਲਈ ਦੋ ਡੀਐਨਏ ਦੇ ਕੋਡ ਉਹੀ ਪ੍ਰੋਟੀਨ - ਦੋ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਕਿਸਮਾਂ ਦੀਆਂ ਬੀਟਾ ਚੇਨਾਂ ਜੋ ਸੈਂਕੜੇ ਵਿੱਚੋਂ ਸਿਰਫ਼ ਇੱਕ ਜਾਂ ਦੋ ਅਮੀਨੋ ਐਸਿਡਾਂ ਵਿੱਚ ਭਿੰਨ ਹੁੰਦੀਆਂ ਹਨ। (ਨੋਟ: ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਹੀਮੋਗਲੋਬਿਨ ਨਹੀਂ ਬਣਾਉਂਦੇ ਹਨ ਇਸ ਉਦਾਹਰਣ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕੀਤੀ ਗਈ ਸੀ ਕਿਉਂਕਿ HbA ਅਤੇ HbS ਬਾਰੇ ਪਹਿਲਾਂ ਚਰਚਾ ਕੀਤੀ ਜਾ ਚੁੱਕੀ ਹੈ।)

(3) . ਐਲੇਲਸ. ਇੱਕੋ ਜੀਨ ਦੇ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਵਿਕਲਪਿਕ ਸੰਸਕਰਣਾਂ ਨੂੰ ਐਲੀਲਜ਼ ਵਜੋਂ ਜਾਣਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। ਉਦਾਹਰਨ ਲਈ, β ਅਤੇ βਐੱਸ ਇੱਕੋ ਜੀਨ ਦੇ ਦੋ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਐਲੀਲ ਹਨ। 16A ਦੇ ਹੇਠਾਂ ਚਿੱਤਰ 'ਤੇ, "D" ਅਤੇ "d" "Dee" ਜੀਨ ਦੇ ਦੋ ਐਲੀਲਾਂ, "B" ਅਤੇ "b" "Bee" ਜੀਨ ਦੇ ਦੋ ਐਲੀਲਾਂ ਨੂੰ ਦਰਸਾਉਂਦੇ ਹਨ, ਅਤੇ ਹੋਰ ਵੀ। D ਅਤੇ d ਕੁਝ ਐਨਜ਼ਾਈਮ ਦੇ ਦੋ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਸੰਸਕਰਣਾਂ ਲਈ ਕੋਡ ਕਰ ਸਕਦੇ ਹਨ, ਜਿਵੇਂ ਕਿ, β-galactosidase B ਅਤੇ b ਕਿਸੇ ਹੋਰ ਐਂਜ਼ਾਈਮ ਦੇ ਦੋ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਸੰਸਕਰਣਾਂ ਲਈ ਕੋਡ ਕਰ ਸਕਦੇ ਹਨ, ਅਤੇ ਹੋਰ ਵੀ। "D" ਅਤੇ "d' ਦੁਆਰਾ ਕੋਡ ਕੀਤੇ ਐਂਜ਼ਾਈਮ ਦੇ ਦੋ ਰੂਪ ਅਮੀਨੋ ਐਸਿਡ ਕ੍ਰਮ ਵਿੱਚ ਬਹੁਤ ਸਮਾਨ ਹੋਣੇ ਚਾਹੀਦੇ ਹਨ, ਉਹ ਫੰਕਸ਼ਨ ਵਿੱਚ ਬਹੁਤ ਸਮਾਨ ਹੋ ਸਕਦੇ ਹਨ ਜਾਂ ਨਹੀਂ ਵੀ ਹੋ ਸਕਦੇ ਹਨ।

(4)। ਸਮਰੂਪਤਾ ਦੀ ਲੋੜ ਕਿਉਂ ਹੈ? ਗੈਰ-ਹੋਮੋਲੋਗਸ ਜੀਨਾਂ ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ ਪਾਰ ਕਰਨਾ ਜੈਨੇਟਿਕ ਜਾਣਕਾਰੀ ਨੂੰ ਸਮਰੂਪ ਜੀਨਾਂ ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ ਪਾਰ ਕਰਨਾ ਨਹੀਂ ਕਰਦਾ, ਕਿਉਂਕਿ ਇਹ ਜਾਣਕਾਰੀ ਦੇ ਬਰਾਬਰ ਦੇ ਟੁਕੜਿਆਂ ਦਾ ਆਦਾਨ-ਪ੍ਰਦਾਨ ਕਰਦਾ ਹੈ। ਪੁਨਰ-ਸੰਯੋਜਨ ਦੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਨੂੰ ਸਮਰੂਪ ਡੀਐਨਏ ਨਾਲ ਬੰਨ੍ਹਣਾ ਚਾਹੀਦਾ ਹੈ ਅਤੇ ਕੱਟਣ ਅਤੇ ਵੰਡਣ ਤੋਂ ਪਹਿਲਾਂ ਉਹਨਾਂ ਨੂੰ ਇਕਸਾਰ ਕਰਨਾ ਚਾਹੀਦਾ ਹੈ।

c. ਪਾਚਕ. ਐਨਜ਼ਾਈਮ ਜੋ ਡੀਐਨਏ ਨੂੰ ਜੋੜਨ, ਕੱਟਣ ਅਤੇ ਵੰਡਣ ਵਿੱਚ ਮਦਦ ਕਰਦੇ ਹਨ ਪੁਨਰ-ਸੰਯੋਜਨ ਲਈ ਲੋੜੀਂਦੇ ਹਨ। ਨੋਟ ਕਰੋ ਕਿ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਦੇ ਇੱਕ ਭਾਗ ਲਈ ਟੁਕੜੇ 'ਤੇ ਇੱਕ ਸੈਕਸ਼ਨ ਨੂੰ ਬਦਲਣ ਲਈ ਦੋ ਕੱਟ ਅਤੇ ਸਪਲਾਇਸ ਇਵੈਂਟਾਂ ਦੀ ਲੋੜ ਹੁੰਦੀ ਹੈ।

d. ਪੁਨਰ-ਸੰਯੋਜਨ ਕਦੋਂ ਹੁੰਦਾ ਹੈ?

IV. ਡੀਐਨਏ ਨੂੰ ਇੱਕ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਤੋਂ ਦੂਜੇ ਵਿੱਚ ਕਿਵੇਂ ਟ੍ਰਾਂਸਫਰ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ

ਏ. ਪਰਿਵਰਤਨ (ਜਿਸ ਨੂੰ ਟ੍ਰਾਂਸਫੈਕਸ਼ਨ ਵੀ ਕਿਹਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਖਾਸ ਕਰਕੇ ਯੂਕੇਰੀਓਟਸ ਵਿੱਚ)

1. ਇਤਿਹਾਸਕ ਮਹੱਤਤਾ। ਕੋਰਸ (ਲੈਕਚਰ 10) ਵਿੱਚ ਬਹੁਤ ਪਹਿਲਾਂ ਸਮਝਾਇਆ ਗਿਆ ਸੀ ਕਿ ਡੀਐਨਏ ਦੁਆਰਾ ਪਰਿਵਰਤਨ ਹੁੰਦਾ ਹੈ ਪਰਿਵਰਤਨ ਇਸ ਗੱਲ ਦੇ ਸਬੂਤ ਦੀਆਂ ਪਹਿਲੀਆਂ ਲਾਈਨਾਂ ਵਿੱਚੋਂ ਇੱਕ ਸੀ ਕਿ ਡੀਐਨਏ ਜੈਨੇਟਿਕ ਪਦਾਰਥ ਹੈ। ਇੱਕ ਸੈੱਲ ਤੋਂ ਡੀਐਨਏ ਕਿਵੇਂ (ਇੱਕ PS+ ਕਹੋ - ਲੈਕਚਰ 10 ਦੇਖੋ) ਕਿਸੇ ਹੋਰ ਸੈੱਲ ਨੂੰ PS- ਤੋਂ PS+ ਵਿੱਚ ਕਿਵੇਂ ਬਦਲਦਾ ਜਾਂ ਬਦਲਦਾ ਹੈ?

2. ਮੁੱਢਲੀ ਪ੍ਰਕਿਰਿਆ -- ਦੇਖੋ ਪਰਵੇਸ 13.10 (a) ਜਾਂ ਬੇਕਰ 20-19 (a) [18-19 (a)]

a ਇੱਕ ਸੈੱਲ (ਦਾਨੀ) ਮਰ ਜਾਂਦਾ ਹੈ ਅਤੇ ਆਪਣੇ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮਲ ਡੀਐਨਏ ਨੂੰ ਜਾਰੀ ਕਰਦਾ ਹੈ (ਜੋ ਰੇਖਿਕ ਟੁਕੜਿਆਂ ਵਿੱਚ ਟੁੱਟਿਆ ਹੋਇਆ ਹੈ)। ਡੀਐਨਏ ਛੱਡਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ ਅਤੇ ਜਾਂ ਤਾਂ ਕੁਦਰਤੀ ਤੌਰ 'ਤੇ ਜਾਂ ਵਿਗਿਆਨੀ ਦੁਆਰਾ ਪ੍ਰਯੋਗ ਕਰ ਕੇ ਤੋੜਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।

ਬੀ. ਇੱਕ ਹੋਰ ਸੈੱਲ (ਪ੍ਰਾਪਤਕਰਤਾ) ਜਾਰੀ ਕੀਤੇ ਡੀਐਨਏ ਨੂੰ ਲੈਂਦਾ ਹੈ ਮਾਧਿਅਮ ਤੋਂ, ਇਸ ਲਈ ਪ੍ਰਾਪਤਕਰਤਾ ਕੋਲ ਇੱਕ ਪੂਰਾ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਅਤੇ ਇੱਕ ਟੁਕੜਾ ਹੈ। (ਹੈਂਡਆਉਟ 16A ਤਲ ਵੇਖੋ -- " ਟੁਕੜੇ ਦਾ ਇੱਕਤਰੀਕਰਨ।") ਨੋਟ ਕਰੋ ਕਿ ਪਰਿਵਰਤਨ (ਜਿਵੇਂ ਕਿ ਇੱਥੇ ਦਿਖਾਇਆ ਗਿਆ ਹੈ) ਵਿੱਚ ਡੀਐਨਏ ਦੇ ਰੇਖਿਕ ਟੁਕੜਿਆਂ ਨੂੰ ਇੱਕ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਦੇ ਟ੍ਰਾਂਸਫਰ ਦੇ ਰੂਪ ਵਿੱਚ ਟ੍ਰਾਂਸਫਰ ਕਰਨਾ ਸ਼ਾਮਲ ਹੈ। ਪਲਾਜ਼ਮੀਡਾਂ ਨੂੰ ਪ੍ਰਯੋਗਸ਼ਾਲਾ ਦੇ ਪ੍ਰਯੋਗਾਂ ਵਿੱਚ ਪਰਿਵਰਤਨ ਦੁਆਰਾ ਤਬਦੀਲ ਕੀਤਾ ਜਾ ਸਕਦਾ ਹੈ, ਪਰ ਸੰਭਵ ਤੌਰ 'ਤੇ ਕੁਦਰਤ ਵਿੱਚ ਇਸ ਤਰ੍ਹਾਂ ਤਬਦੀਲ ਨਹੀਂ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।

c. ਪਰਿਵਰਤਨ ਦਾ ਪਤਾ ਕਿਵੇਂ ਲਗਾਇਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ? ਪ੍ਰਾਪਤਕਰਤਾ ਦੀ ਫੀਨੋਟਾਈਪ ਵਿੱਚ ਤਬਦੀਲੀ ਦੁਆਰਾ। ਉਦਾਹਰਨ ਵਿੱਚ 16A 'ਤੇ, ਦਾਨੀ ਡੀਐਨਏ ਬੀ ਐਲੀਲ ਰੱਖਦਾ ਹੈ ਅਤੇ ਅਸਲ ਪ੍ਰਾਪਤਕਰਤਾ ਕੋਲ ਬੀ ਐਲੀਲ ਸੀ। ਜੇਕਰ ਪਰਿਵਰਤਨ ਹੁੰਦਾ ਹੈ, ਤਾਂ ਪ੍ਰਾਪਤਕਰਤਾ ਨੂੰ b ਤੋਂ B ਵਿੱਚ ਬਦਲਿਆ ਜਾਵੇਗਾ। ਪਰਿਵਰਤਨ ਦਾ ਪਤਾ ਲਗਾਉਣ ਲਈ, b ਤੋਂ B ਵਿੱਚ ਜੀਨੋਟਾਈਪ ਵਿੱਚ ਤਬਦੀਲੀ ਨਾਲ ਫੀਨੋਟਾਈਪ ਵਿੱਚ ਕੁਝ ਤਬਦੀਲੀ ਹੋਣੀ ਚਾਹੀਦੀ ਹੈ ਜਿਸਨੂੰ ਮਾਪਿਆ ਜਾ ਸਕਦਾ ਹੈ -- ਉਦਾਹਰਨ ਲਈ, ਇਸ ਨੂੰ ਨਵੇਂ ਅਧੀਨ ਵਧਣ ਦੀ ਯੋਗਤਾ ਪ੍ਰਦਾਨ ਕਰਨੀ ਚਾਹੀਦੀ ਹੈ ਸਥਿਤੀਆਂ, ਜਾਂ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਆਕਾਰ ਦੀਆਂ ਕਾਲੋਨੀਆਂ ਬਣਾਉਣ ਦੀ ਯੋਗਤਾ ਅਤੇ/ਜਾਂ ਬਿਮਾਰੀ ਪੈਦਾ ਕਰਨ ਦੀ ਯੋਗਤਾ (ਜਿਵੇਂ ਕਿ PS- ਤੋਂ PS+) ਆਦਿ।

ਪਰਿਵਰਤਨ ਦੀ ਸਮੀਖਿਆ ਕਰਨ ਲਈ, ਸਮੱਸਿਆ 11-1 ਦੇਖੋ।

B. ਸੰਜੋਗ - ਦੋ ਕਿਸਮਾਂ ਦੇ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਵਿਚਕਾਰ ਇੱਕ ਕਿਸਮ ਦਾ ਮੇਲ। ਪਰਵੇਸ 13.11 ਜਾਂ ਬੇਕਰ ਅੰਜੀਰ ਦੇਖੋ। 20-20 ਅਤੇ 20-21 (18-20 ਅਤੇ 18-21)

4. ਡੀਐਨਏ ਦੀ ਕਾਪੀ, ਅਸਲੀ ਨਹੀਂ, ਟ੍ਰਾਂਸਫਰ ਕੀਤੀ ਜਾਂਦੀ ਹੈ . ਜੇਕਰ ਡੀਐਨਏ ਦੀ ਇੱਕੋ ਇੱਕ ਕਾਪੀ ਟ੍ਰਾਂਸਫਰ ਕੀਤੀ ਜਾਂਦੀ ਹੈ, ਤਾਂ ਇਹ ਆਤਮਘਾਤੀ ਹੋ ਸਕਦਾ ਹੈ। ਇਸ ਲਈ ਇੱਕ ਕਾਪੀ ਟ੍ਰਾਂਸਫਰ ਕੀਤੀ ਜਾਂਦੀ ਹੈ, ਜਾਂ ਤਾਂ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਦੀ ਕਾਪੀ ਜਾਂ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਦੇ ਹਿੱਸੇ ਦੀ ਕਾਪੀ। ਇਸ ਲਈ ਪ੍ਰਾਪਤਕਰਤਾ ਇੱਕ ਟੁਕੜਾ (ਦਾਨੀ ਦੇ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਦੇ ਹਿੱਸੇ ਦੀ ਕਾਪੀ ਤੋਂ) ਜਾਂ ਇੱਕ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਪ੍ਰਾਪਤ ਕਰ ਸਕਦਾ ਹੈ। ਦੇਖੋ ਬੇਕਰ ਅੰਜੀਰ. 20-21 (18-21)।

5. ਸੈੱਲ ਤੋਂ ਸੈੱਲ ਸੰਪਰਕ ਦੀ ਲੋੜ ਹੈ। ਸੰਜੋਗ, ਪਰਿਵਰਤਨ ਦੇ ਉਲਟ, ਸੈੱਲ-ਸੈੱਲ ਸੰਪਰਕ ਦੀ ਲੋੜ ਹੁੰਦੀ ਹੈ ਅਤੇ ਡੀਐਨਏ (ਕਾਪੀ) ਨੂੰ ਇੱਕ ਪੁਲ ਤੋਂ ਪਾਰ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ ਜੋ ਅਸਥਾਈ ਤੌਰ 'ਤੇ ਮੇਲਣ ਵਾਲੇ ਸੈੱਲਾਂ ਦੇ ਜੋੜੇ ਵਿਚਕਾਰ ਬਣਦਾ ਹੈ। ਨੋਟ ਕਰੋ ਕਿ ਟ੍ਰਾਂਸਫਰ ਹਮੇਸ਼ਾ F+ ਜਾਂ Hfr ਤੋਂ F- ਤੱਕ ਹੁੰਦਾ ਹੈ, ਕਦੇ ਵੀ ਦੂਜੇ ਪਾਸੇ ਜਾਂ F+ ਤੋਂ F+, F- ਤੋਂ F- ਆਦਿ ਤਸਵੀਰਾਂ ਲਈ ਦੇਖੋ ਬੇਕਰ ਅੰਜੀਰ। 20-20 (18-20) ਜਾਂ ਪਰਵੇਸ 13.8.

6 ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਜੀਨਾਂ ਨੂੰ ਕਿਵੇਂ ਚੁੱਕਦੇ ਹਨ, ਜਿਵੇਂ ਕਿ ਡਰੱਗ ਪ੍ਰਤੀਰੋਧ ਲਈ ਕੋਡ? ਸ਼ਾਇਦ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਦੇ ਨਾਲ ਪਾਰ ਕਰਕੇ. ਦੋ ਚੱਕਰਾਂ (ਜਿਵੇਂ ਕਿ ਬੈਕਟੀਰੀਅਲ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਅਤੇ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ) ਵਿਚਕਾਰ ਇੱਕ ਸਿੰਗਲ ਕੱਟ ਅਤੇ ਸਪਲਾਇਸ ਘਟਨਾ ਇੱਕ ਵੱਡਾ ਚੱਕਰ ਪੈਦਾ ਕਰਦੀ ਹੈ। ਇਸ ਕਿਸਮ ਦਾ ਪੁਨਰ-ਸੰਯੋਜਨ ਹੁੰਦਾ ਹੈ, ਦੋ ਚੱਕਰਾਂ ਨੂੰ ਜੋੜਦਾ ਹੈ। ਪ੍ਰਕਿਰਿਆ ਨੂੰ ਉਲਟਾ ਕੀਤਾ ਜਾ ਸਕਦਾ ਹੈ, ਦੋ ਵਿਅਕਤੀਗਤ ਸਰਕਲਾਂ ਨੂੰ ਮੁੜ ਤਿਆਰ ਕੀਤਾ ਜਾ ਸਕਦਾ ਹੈ। ਜੇਕਰ "reverse" ਕੱਟ ਅਤੇ ਸਪਲਾਇਸ ਘਟਨਾ ਦੌਰਾਨ ਗਲਤੀਆਂ ਕੀਤੀਆਂ ਜਾਂਦੀਆਂ ਹਨ, ਤਾਂ ਕੁਝ ਡੀਐਨਏ ਜੋ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਉੱਤੇ ਹੁੰਦੇ ਸਨ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ (ਜਾਂ ਇਸ ਦੇ ਉਲਟ) ਉੱਤੇ ਖਤਮ ਹੋ ਜਾਣਗੇ। ਇਹ ਸੋਚਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ ਕਿ ਇਹ ਪ੍ਰਕਿਰਿਆ (ਦੋ ਚੱਕਰਾਂ ਨੂੰ ਜੋੜਨ ਅਤੇ ਫਿਰ ਅਣ-ਜੋੜਨ ਦੀ) ਉਹ ਹੈ ਜੋ ਜੀਨਾਂ ਨੂੰ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਤੋਂ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਵਿੱਚ ਤਬਦੀਲ ਕਰਦੀ ਹੈ। ਸੰਜੋਗ ਫਿਰ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਦੀ ਇੱਕ ਕਾਪੀ (ਜੋੜੇ ਹੋਏ ਜੀਨਾਂ ਦੇ ਨਾਲ) ਤਬਦੀਲ ਕਰ ਸਕਦਾ ਹੈ, ਜੋੜੇ ਹੋਏ ਜੀਨਾਂ ਨੂੰ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਤੋਂ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਵਿੱਚ ਪਾਸ ਕਰ ਸਕਦਾ ਹੈ ਜਿਵੇਂ ਕਿ ਉਪਰੋਕਤ (3) ਵਿੱਚ ਹੈ।

ਇੱਕ ਆਮ ਮੇਲ ਪ੍ਰਯੋਗ ਦੇ ਨਤੀਜੇ ਸਮੱਸਿਆ 11-9 ਵਿੱਚ ਪੇਸ਼ ਕੀਤੇ ਗਏ ਹਨ . ਯਾਦ ਰੱਖੋ ਕਿ ਇੱਕ Hfr ਵਿੱਚ, ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਦੀ ਨਕਲ ਏਕੀਕ੍ਰਿਤ F ਦੇ ਮੱਧ ਵਿੱਚ ਸ਼ੁਰੂ ਹੁੰਦੀ ਹੈ, ਅਤੇ ਇੱਕ ਦਿਸ਼ਾ ਵਿੱਚ ਜਾਂਦੀ ਹੈ। ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਜੀਨ ਜੋ ਕਿ ਪਹਿਲਾਂ ਨਕਲ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ (ਅਤੇ ਟ੍ਰਾਂਸਫਰ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ) ਇਸ ਦੁਆਰਾ ਨਿਰਧਾਰਤ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ ਕਿ F ਫੈਕਟਰ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਵਿੱਚ ਕਿੱਥੇ ਏਕੀਕ੍ਰਿਤ ਹੈ। ਨਕਲ ਅਤੇ ਟ੍ਰਾਂਸਫਰ ਦਾ ਕ੍ਰਮ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਵਿੱਚ F ਦੀ ਸਥਿਤੀ 'ਤੇ ਨਿਰਭਰ ਕਰਦਾ ਹੈ। (F ਨੂੰ ਕਿਸੇ ਵੀ ਤਰੀਕੇ ਨਾਲ "facing" ਪਾਇਆ ਜਾ ਸਕਦਾ ਹੈ। ਰਬੜ ਟਿਊਬਿੰਗ ਮਾਡਲ ਦੇ ਰੂਪ ਵਿੱਚ, F ਦੇ ਮੱਧ ਵਿੱਚ ਤੀਰ ਵੱਡੇ ਚੱਕਰ ਦੇ ਦੁਆਲੇ ਘੜੀ ਦੀ ਦਿਸ਼ਾ ਜਾਂ ਉਲਟ ਦਿਸ਼ਾ ਵੱਲ ਇਸ਼ਾਰਾ ਕਰ ਸਕਦਾ ਹੈ।)

ਪਰਿਵਰਤਨ ਅਤੇ ਸੰਜੋਗ ਦੀ ਤੁਲਨਾ ਕਰਨ ਲਈ, ਸਮੱਸਿਆ 11-3 ਦੀ ਕੋਸ਼ਿਸ਼ ਕਰੋ। ਪਰਿਵਰਤਨ ਨੂੰ ਸ਼ਾਮਲ ਕਰਨ ਵਾਲੀ ਇੱਕ ਵਾਧੂ ਸਮੱਸਿਆ ਹੈ 11-15, ਭਾਗ A & B।

C. ਟਰਾਂਸਡਕਸ਼ਨ ਅਤੇ ਵਾਇਰਲ ਲਾਈਫ ਸਾਈਕਲ: (ਵਾਇਰਲ ਜੀਵਨ ਚੱਕਰ ਲਈ, ਹੈਂਡਆਊਟ 16 ਏ ਜਾਂ ਪਰਵੇਸ 13.2 ਦੇਖੋ)। ਟ੍ਰਾਂਸਡਕਸ਼ਨ ਲਈ ਦੇਖੋ ਬੇਕਰ ਅੰਜੀਰ। 20-19ਬੀ (18-19ਬੀ)। ਜੀਵਨ ਚੱਕਰ ਬਾਰੇ ਧਿਆਨ ਦੇਣ ਵਾਲੇ ਮੁੱਖ ਨੁਕਤੇ ਹੇਠ ਲਿਖੇ ਅਨੁਸਾਰ ਹਨ:

1. ਬਣਤਰ & ਜੜਤਾ - ਵਾਇਰਸਾਂ ਵਿੱਚ ਇੱਕ ਕਿਸਮ ਦਾ ਨਿਊਕਲੀਕ ਐਸਿਡ ਹੁੰਦਾ ਹੈ (DNA ਜਾਂ RNA, ਸਿੰਗਲ ਜਾਂ ਡਬਲ ਸਟ੍ਰੈਂਡਡ) ਜੋ ਜੈਨੇਟਿਕ ਜਾਣਕਾਰੀ, ਅਤੇ ਇੱਕ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਸ਼ੈੱਲ (ਜਾਂ ਸਿਰ) ਵਜੋਂ ਕੰਮ ਕਰਦਾ ਹੈ। ਵਾਇਰਸਾਂ ਕੋਲ ਜੈਨੇਟਿਕ ਜਾਣਕਾਰੀ ਹੁੰਦੀ ਹੈ ਪਰ ਇਸ ਨੂੰ ਪ੍ਰਗਟ ਕਰਨ ਦਾ ਕੋਈ ਸਾਧਨ ਨਹੀਂ - ਕੋਈ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨਹੀਂ, ATP ਬਣਾਉਣ ਦਾ ਕੋਈ ਤਰੀਕਾ ਨਹੀਂ। ਕੁਝ ਨਮੂਨਾ ਵਾਇਰਸ ਬਣਤਰਾਂ ਲਈ Purves 13.2 ਦੇਖੋ।

2. ਮੇਜ਼ਬਾਨ ਦੀ ਵਿਸ਼ੇਸ਼ਤਾ ਸ਼ੈੱਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ 'ਤੇ ਨਿਰਭਰ ਕਰਦਾ ਹੈ - ਮੇਜ਼ਬਾਨ ਸੈੱਲ ਸਤ੍ਹਾ ਨਾਲ ਵਾਇਰਸ ਅਟੈਚਮੈਂਟ ਲਈ ਹੈੱਡ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਅਤੇ ਸੈੱਲ ਸਤਹ 'ਤੇ ਪੂਰਕ ਬਣਤਰਾਂ ਵਿਚਕਾਰ ਮੇਲ ਦੀ ਲੋੜ ਹੁੰਦੀ ਹੈ, ਜਿਨ੍ਹਾਂ ਸੈੱਲਾਂ 'ਤੇ ਵਾਇਰਸ ਹਮਲਾ ਕਰੇਗਾ, ਇਹਨਾਂ ਪਰਸਪਰ ਕ੍ਰਿਆਵਾਂ ਦੁਆਰਾ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਨਿਰਧਾਰਤ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।

3. ਵਾਇਰਸ ਕਿਵੇਂ ਵੱਧਦਾ ਹੈ . ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਵਾਇਰਸਾਂ ਵਿੱਚ, ਸਿਰਫ ਨਿਊਕਲੀਕ ਐਸਿਡ ਹੋਸਟ ਸੈੱਲ ਵਿੱਚ ਦਾਖਲ ਹੁੰਦਾ ਹੈ। ਇੱਕ ਵਾਰ ਅੰਦਰ, ਵਾਇਰਲ ਨਿਊਕਲੀਕ ਐਸਿਡ ਆਪਣੀ ਖੁਦ ਦੀ ਜੈਨੇਟਿਕ ਜਾਣਕਾਰੀ ਦੇ ਟ੍ਰਾਂਸਕ੍ਰਿਪਸ਼ਨ ਅਤੇ ਅਨੁਵਾਦ ਲਈ ਹੋਸਟ ਦੇ ਪਾਚਕ (ਅਤੇ ATP) ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਦਾ ਹੈ। ਵਾਇਰਲ ਜੈਨੇਟਿਕ ਜਾਣਕਾਰੀ ਮੇਜ਼ਬਾਨ ਦੇ ਪ੍ਰਜਨਨ ਦੇ ਖਰਚੇ 'ਤੇ ਆਪਣੇ ਖੁਦ ਦੇ ਪ੍ਰਜਨਨ ਦਾ ਸਮਰਥਨ ਕਰਨ ਲਈ ਸਮੱਗਰੀ (ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਪ੍ਰੋਟੀਨ) ਦੇ ਸੰਸਲੇਸ਼ਣ ਨੂੰ ਨਿਰਦੇਸ਼ਤ ਕਰਦੀ ਹੈ। ਕੁਝ ਵਾਇਰਸ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਬਣਾਉਂਦੇ ਹਨ ਜੋ ਮੇਜ਼ਬਾਨ ਦੇ ਡੀਐਨਏ ਨੂੰ ਤੋੜਦੇ ਹਨ, ਦੂਸਰੇ ਐਨਜ਼ਾਈਮ ਬਣਾਉਂਦੇ ਹਨ ਜੋ ਹੋਸਟ ਸੈੱਲ ਨੂੰ ਲਾਈਜ਼ (ਖੁੱਲ੍ਹਣ) ਵਿੱਚ ਮਦਦ ਕਰਦੇ ਹਨ, ਆਦਿ। ਵਧੇਰੇ ਗੁੰਝਲਦਾਰ ਮਨੁੱਖਾਂ ਦੇ ਚੱਕਰਾਂ ਲਈ ਬੈਕਟੀਰੀਓਫੇਜ (ਬੈਕਟੀਰੀਅਲ ਵਾਇਰਸ) 13.4 ਅਤੇ 13.5 ਤੋਂ ਵੱਧ ਕਿਵੇਂ ਲੈਂਦਾ ਹੈ ਲਈ ਪਰਵੇਸ 13.3 ਦੇਖੋ। ਵਾਇਰਸ

4. ਅਸੈਂਬਲੀ ਲਾਈਨ ਰੀਪ੍ਰੋਡਕਸ਼ਨ। ਵਾਇਰਸ ਆਮ ਤੌਰ 'ਤੇ ਅਸੈਂਬਲੀ ਲਾਈਨ ਤਰੀਕੇ ਨਾਲ ਦੁਬਾਰਾ ਪੈਦਾ ਕਰਦੇ ਹਨ - ਉਹ ਸਾਰੇ ਹਿੱਸਿਆਂ (ਨਿਊਕਲੀਕ ਐਸਿਡ, ਅਤੇ ਸਟ੍ਰਕਚਰਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ) ਦੀ ਸਪਲਾਈ ਬਣਾਉਂਦੇ ਹਨ ਅਤੇ ਫਿਰ ਉਹਨਾਂ ਨੂੰ ਆਖਰੀ ਪੜਾਅ ਵਜੋਂ ਇਕੱਠੇ ਕਰਦੇ ਹਨ। ਉਹ ਆਕਾਰ ਵਿੱਚ ਦੁੱਗਣੇ ਨਹੀਂ ਹੁੰਦੇ ਅਤੇ ਫਿਰ ਸੈੱਲਾਂ ਦੇ ਅੱਧੇ ਤਰੀਕੇ ਨਾਲ ਵੰਡਦੇ ਹਨ। ਸਵੈ ਅਸੈਂਬਲੀ ਦੀ ਇਸ ਵਿਧੀ ਦਾ ਅਰਥ ਹੈ ਕਿ ਪ੍ਰੋਟੀਨ + ਨਿਊਕਲੀਕ ਐਸਿਡ (ਇੱਕ ਲੈਬ ਵਿੱਚ ਸੋਧਿਆ ਗਿਆ) ਦੇ ਵੱਖਰੇ ਸਰੋਤਾਂ ਤੋਂ ਇੱਕ ਟੈਸਟ ਟਿਊਬ ਵਿੱਚ ਮੁੜ ਸੰਯੋਜਕ ਵਾਇਰਸ ਇਕੱਠੇ ਕੀਤੇ ਜਾ ਸਕਦੇ ਹਨ।

5. ਲਾਇਟਿਕ ਸਾਈਕਲ ਅਤੇ amp ਪਲੇਕਸ।

a ਵਾਇਰਸ ਦਾ ਪ੍ਰਜਨਨ ਇੱਕ ਚੱਕਰ ਹੈ। ਇੱਕ ਵਾਇਰਸ ਕਣ ਇੱਕ ਸੈੱਲ ਨੂੰ ਸੰਕਰਮਿਤ ਕਰਦਾ ਹੈ, ਵਾਇਰਸ ਸੈੱਲ ਦੇ ਅੰਦਰ ਦੁਬਾਰਾ ਪੈਦਾ ਹੁੰਦਾ ਹੈ, ਸੰਕਰਮਿਤ ਸੈੱਲ ਪ੍ਰਜਨਨ ਵਾਇਰਸ ਕਣਾਂ ਨੂੰ ਛੱਡਦਾ ਹੈ ਜੋ ਗੁਆਂਢੀ ਸੈੱਲਾਂ ਨੂੰ ਸੰਕਰਮਿਤ ਕਰਦੇ ਹਨ, ਅਤੇ ਇਸ ਤਰ੍ਹਾਂ ਹੋਰ। ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਵਾਇਰਸ ਲਾਈਜ਼ (ਖੁੱਲ੍ਹਦੇ ਹਨ) ਅਤੇ ਆਪਣੇ ਮੇਜ਼ਬਾਨ ਸੈੱਲਾਂ ਨੂੰ ਮਾਰ ਦਿੰਦੇ ਹਨ ਦੂਸਰੇ ਹੋਸਟ ਸੈੱਲ ਨੂੰ ਨਹੀਂ ਮਾਰਦੇ ਪਰ ਇਹ ਵਾਇਰਸ ਕਣਾਂ ਨੂੰ ਵਹਾਉਣ ਦਾ ਕਾਰਨ ਬਣਦੇ ਹਨ।

ਬੀ. ਲਾਇਸਿਸ. ਜਦੋਂ ਮੇਜ਼ਬਾਨ ਸੈੱਲ ਲਾਈਜ਼ ਕਰਦੇ ਹਨ (ਖੁੱਲ੍ਹਦੇ ਹਨ) ਅਤੇ ਪ੍ਰਜਨਨ ਵਾਇਰਸ ਕਣਾਂ ਨੂੰ ਛੱਡ ਦਿੰਦੇ ਹਨ, ਨਤੀਜੇ ਵਜੋਂ ਆਉਣ ਵਾਲੇ ਚੱਕਰ ਨੂੰ ਲਾਈਟਿਕ ਚੱਕਰ ਕਿਹਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। ਜੇਕਰ ਵਾਇਰਸ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਦੀ ਇੱਕ ਠੋਸ ਪਰਤ ("a ਲਾਅਨ") ਦੇ ਸਿਖਰ 'ਤੇ ਵਧ ਰਹੇ ਹਨ, ਤਾਂ ਨਤੀਜਾ ਇੱਕ ਤਖ਼ਤੀ ਹੈ -- ਲਾਅਨ ਵਿੱਚ ਇੱਕ ਮੋਰੀ ਜੋ ਪ੍ਰਜਨਨ ਵਾਇਰਸਾਂ ਨਾਲ ਭਰਿਆ ਹੋਇਆ ਹੈ। ਇੱਕ ਪੈਟਰੀ ਡਿਸ਼ ਉੱਤੇ ਇੱਕ ਸਿੰਗਲ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਇੱਕ ਕਲੋਨੀ (ਇੱਕ ਗੰਢ) ਬਣਾਉਂਦਾ ਹੈ - ਇੱਕ ਸਿੰਗਲ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਵਾਇਰਸ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਦੇ ਇੱਕ ਲਾਅਨ ਵਿੱਚ ਉਤਰਦਾ ਹੈ ਇੱਕ ਤਖ਼ਤੀ (ਮੋਰੀ) ਬਣਾਉਂਦਾ ਹੈ।

c. 'ਫੇਜ' ਦੀ ਖੋਜ। ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਦੇ ਵਾਇਰਸਾਂ ਨੂੰ ਪਲੇਕ ਬਣਾਉਣ ਦੀ ਉਹਨਾਂ ਦੀ ਯੋਗਤਾ ਦੁਆਰਾ ਪਹਿਲਾਂ ਖੋਜਿਆ ਗਿਆ ਸੀ। ਉਹਨਾਂ ਨੂੰ "ਬੈਕਟੀਰੀਓਫੇਜ" ਨਾਮ ਦਿੱਤਾ ਗਿਆ ਕਿਉਂਕਿ ਉਹ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਦੇ ਲਾਅਨ ਵਿੱਚ ਛੇਕ ਕਰ ਰਹੇ ਸਨ। (ਨੋਟ: ਬੈਕਟੀਰੀਓਫੇਜ ਸ਼ਬਦ -- ਜਾਂ ਸੰਖੇਪ ਲਈ ਫੇਜ -- ਸਿਰਫ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਦੇ ਵਾਇਰਸਾਂ ਲਈ ਵਰਤਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। ਵਾਇਰਸ ਜੋ ਦੂਜੇ ਜੀਵਾਂ ਨੂੰ ਸੰਕਰਮਿਤ ਕਰਦੇ ਹਨ ਉਹਨਾਂ ਨੂੰ ਵਾਇਰਸ ਕਿਹਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।, ਨਹੀਂ ਪੜਾਅ.)

6 . ਟ੍ਰਾਂਸਡਕਸ਼ਨ --ਵਾਇਰਲ ਪ੍ਰਜਨਨ ਦੀ ਅਸੈਂਬਲੀ ਲਾਈਨ ਵਿਧੀ ਦੇ ਕਾਰਨ, ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਦੇ ਨਿਊਕਲੀਕ ਐਸਿਡ ਦੇ ਟੁਕੜੇ ਕਈ ਵਾਰ ਗਲਤੀ ਨਾਲ ਵਾਇਰਲ ਕੋਟ ਦੇ ਅੰਦਰ ਪੈਕ ਹੋ ਸਕਦੇ ਹਨ। ਅਜਿਹਾ ਵਾਇਰਸ ਇੱਕ 'ਫੌਨੀ ਫੇਜ' ਹੁੰਦਾ ਹੈ -- ਇਹ ਅਸਲ ਵਿੱਚ ਇੱਕ ਵਾਇਰਸ ਕੋਟ ਹੈ ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਹੁੰਦਾ ਹੈ, ਵਾਇਰਲ ਡੀਐਨਏ ਨਹੀਂ। ਜੇ ਅਜਿਹਾ (ਫੌਨੀ) ਵਾਇਰਸ ਕਣ ਕਿਸੇ ਹੋਰ ਮੇਜ਼ਬਾਨ ਨੂੰ ਸੰਕਰਮਿਤ ਕਰਦਾ ਹੈ, ਤਾਂ ਇਹ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਦੇ ਡੀਐਨਏ ਨੂੰ ਦੂਜੇ ਮੇਜ਼ਬਾਨ ਨੂੰ ਪ੍ਰਦਾਨ ਕਰਦਾ ਹੈ ਅਤੇ ਪ੍ਰਾਪਤਕਰਤਾ ਸੈੱਲ ਨੂੰ ਨਸ਼ਟ ਨਹੀਂ ਕਰਦਾ ਹੈ। ਇਹ ਟਰਾਂਸਡਕਸ਼ਨ ਦਾ ਮਾਮਲਾ ਹੈ - ਵਾਇਰਸ ਨੇ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਦੇ ਡੀਐਨਏ ਟ੍ਰਾਂਸਫਰ ਦੇ ਅਣਜਾਣੇ ਏਜੰਟ ਵਜੋਂ ਕੰਮ ਕੀਤਾ ਹੈ। (ਪੁਰੇ 13.10 (ਅ))

ਲਾਇਟਿਕ ਚੱਕਰ ਦੀ ਸਮੀਖਿਆ ਕਰਨ ਲਈ, ਸਮੱਸਿਆ 11-4 ਦੇਖੋ।

7. ਲਾਇਸੋਜਨਿਕ ਚੱਕਰ

a ਏਕੀਕਰਣ. ਕੁਝ ਵਾਇਰਸ ਵਾਇਰਲ ਡੀਐਨਏ ਅਤੇ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਦੇ ਡੀਐਨਏ ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ ਪਾਰ ਕਰਕੇ ਹੋਸਟ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਦਾ ਹਿੱਸਾ ਬਣ ਸਕਦੇ ਹਨ - ਇਹ ਪ੍ਰਕਿਰਿਆ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਜਿਵੇਂ ਕਿ ਐਫ ਫੈਕਟਰ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਦੇ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਨਾਲ ਜੁੜਣ ਦੇ ਸਮਾਨਾਂਤਰ ਹੈ। (ਵਾਇਰਸ, ਜਿਵੇਂ ਕਿ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ, ਇਸ ਪ੍ਰਕਿਰਿਆ ਦੇ ਉਲਟ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਦੇ ਜੀਨਾਂ ਨੂੰ ਚੁੱਕ ਸਕਦੇ ਹਨ।)

ਬੀ. ਲਾਇਸੋਜਨੀ. ਏਕੀਕ੍ਰਿਤ ਵਾਇਰਸ ਲੰਬੇ ਸਮੇਂ ਲਈ ਸੁਸਤ ਰਹਿ ਸਕਦਾ ਹੈ। ਇਸ ਸੁਸਤ ਅਵਸਥਾ ਨੂੰ ਲਾਈਸੋਜਨੀ ਕਿਹਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਅਤੇ ਇੱਕ ਏਕੀਕ੍ਰਿਤ, ਸੁਸਤ, ਵਾਇਰਸ ਵਾਲੇ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਨੂੰ ਲਾਈਸੋਜਨਿਕ (ਲਾਈਟਿਕ ਚੱਕਰ ਵਿੱਚ ਦਾਖਲ ਹੋਣ ਦੇ ਸਮਰੱਥ) ਕਿਹਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। ਕੀ ਵਾਇਰਸ ਨੂੰ ਵਾਇਰਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਬਣਾਉਣ ਅਤੇ ਲਾਈਟਿਕ ਚੱਕਰ ਵਿੱਚ ਦਾਖਲ ਹੋਣ ਤੋਂ ਰੋਕਦਾ ਹੈ? ਇੱਕ ਰਿਪ੍ਰੈਸਰ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਜੋ ਵਾਇਰਸ ਦੁਆਰਾ ਖੁਦ ਬਣਾਇਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। (ਇਹ ਰੀਪ੍ਰੈਸਰ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਐਲੋਸਟੈਰਿਕ ਨਹੀਂ ਹੈ ਇਸਨੂੰ ਅਕਿਰਿਆਸ਼ੀਲ ਕਰਨ ਲਈ ਨਸ਼ਟ ਕੀਤਾ ਜਾਣਾ ਚਾਹੀਦਾ ਹੈ। ਰੀਪ੍ਰੈਸਰ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੀ ਗਿਰਾਵਟ ਵਾਇਰਸ ਨੂੰ ਸੁਸਤ ਅਵਸਥਾ ਨੂੰ ਛੱਡਣ ਅਤੇ ਲਾਈਟਿਕ ਚੱਕਰ ਵਿੱਚ ਦਾਖਲ ਹੋਣ ਦੀ ਆਗਿਆ ਦਿੰਦੀ ਹੈ।) ਜੈਕਬ, ਲਵੌਫ, ਅਤੇ ਐਮਪ ਮੋਨੋਡ ਨੂੰ 1965 ਵਿੱਚ ਸਰੀਰ ਵਿਗਿਆਨ ਵਿੱਚ ਨੋਬਲ ਪੁਰਸਕਾਰ ਮਿਲਿਆ। ਇਹ ਪਤਾ ਲਗਾਉਣਾ ਕਿ ਕਿਵੇਂ ਦਮਨ ਕਰਨ ਵਾਲੇ ਓਪਰੇਨ ਅਤੇ ਲਾਇਸੋਜਨੀ ਦੋਵਾਂ ਨੂੰ ਨਿਯੰਤਰਿਤ ਕਰਦੇ ਹਨ।

c. Retroviruses. ਇਹ ਵਾਇਰਸ ਹਨ (ਜ਼ਰੂਰੀ ਤੌਰ 'ਤੇ ਪ੍ਰੋਕੈਰੀਓਟਸ ਦੇ ਨਹੀਂ) ਜਿਨ੍ਹਾਂ ਵਿੱਚ ਵਾਇਰਲ ਕਣ ਵਿੱਚ ਆਰ.ਐਨ.ਏ. ਜਦੋਂ ਆਰਐਨਏ ਸੈੱਲ ਵਿੱਚ ਦਾਖਲ ਹੁੰਦਾ ਹੈ, ਤਾਂ ਇਹ ਆਰਐਨਏ ਦੀ ਡੀਐਨਏ ਕਾਪੀ ਬਣਾਉਣ ਲਈ ਵਾਇਰਸ ਦੁਆਰਾ ਬਣਾਏ ਇੱਕ ਵਿਸ਼ੇਸ਼ ਐਂਜ਼ਾਈਮ, ਰਿਵਰਸ ਟ੍ਰਾਂਸਕ੍ਰਿਪਟਸ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਦਾ ਹੈ। (ਰਿਵਰਸ ਟ੍ਰਾਂਸਕ੍ਰਿਪਟਸ ਨੂੰ ਵਾਇਰਲ ਕਣ ਦੇ ਅੰਦਰ ਹੋਸਟ ਵਿੱਚ ਲਿਜਾਇਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।) ਫਿਰ ਡੀਐਨਏ ਹੋਸਟ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਵਿੱਚ ਦਾਖਲ ਹੋ ਜਾਂਦਾ ਹੈ ਅਤੇ ਸੁਸਤ ਰਹਿੰਦਾ ਹੈ, ਬਿਲਕੁਲ ਉਸੇ ਤਰ੍ਹਾਂ ਜਿਵੇਂ ਕਿ ਇੱਕ ਲਾਇਸੋਜੇਨਿਕ ਵਾਇਰਸ। HIV, ਵਾਇਰਸ ਜੋ ਏਡਜ਼ ਦਾ ਕਾਰਨ ਬਣਦਾ ਹੈ, ਇੱਕ ਮਨੁੱਖੀ ਰੈਟਰੋਵਾਇਰਸ ਹੈ। ਰੈਟਰੋਵਾਇਰਸ ਤੋਂ ਪ੍ਰਾਪਤ ਰਿਵਰਸ ਟ੍ਰਾਂਸਕ੍ਰਿਪਟਸ ਨੂੰ ਆਰਐਨਏ ਦੀਆਂ ਡੀਐਨਏ ਕਾਪੀਆਂ ਬਣਾਉਣ ਲਈ ਇੱਕ ਮਹੱਤਵਪੂਰਨ ਸਾਧਨ ਵਜੋਂ ਪ੍ਰਯੋਗਸ਼ਾਲਾ ਵਿੱਚ ਵਰਤਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। (ਉਦਾਹਰਨਾਂ ਦੀ ਅਗਲੀ ਵਾਰ ਚਰਚਾ ਕੀਤੀ ਜਾਵੇਗੀ।) HIV ਜੀਵਨ ਚੱਕਰ ਲਈ Purves 13.5 ਦੇਖੋ। 1975 ਵਿੱਚ ਸਰੀਰ ਵਿਗਿਆਨ ਵਿੱਚ ਨੋਬਲ ਪੁਰਸਕਾਰ ਡੁਲਬੇਕੋ, ਟੇਮਿਨ ਅਤੇ ਬਾਲਟਿਮੋਰ ਨੂੰ 1975 ਵਿੱਚ ਟਿਊਮਰ ਪੈਦਾ ਕਰਨ ਵਾਲੇ ਵਾਇਰਸਾਂ ਵਿੱਚ ਰਿਵਰਸ ਟ੍ਰਾਂਸਕ੍ਰਿਪਟਸ ਦੀ ਖੋਜ ਲਈ ਦਿੱਤਾ ਗਿਆ ਸੀ।

8. ਵਾਇਰਲ ਕਰਾਸ --ਜੇਕਰ ਇੱਕ ਸੈੱਲ ਇੱਕੋ ਵਾਇਰਸ ਦੇ ਦੋ ਰੂਪਾਂ (ਮਿਊਟੈਂਟਸ) ਨਾਲ ਇੱਕੋ ਸਮੇਂ ਸੰਕਰਮਿਤ ਹੁੰਦਾ ਹੈ, ਤਾਂ ਲਾਗ ਦੇ ਦੌਰਾਨ ਦੋ ਵਾਇਰਸਾਂ ਵਿਚਕਾਰ ਪਾਰ ਅਤੇ/ਜਾਂ ਪੂਰਕ ਹੋ ਸਕਦਾ ਹੈ। ਦੇਖੋ ਬੇਕਰ ਅੰਜੀਰ. ਪੁਨਰ-ਸੰਯੋਜਨ ਲਈ 20-18. (ਫਲੂ ਵਾਇਰਸ ਦੇ ਮਾਮਲੇ ਵਿੱਚ ਵੀ ਰੀਸੋਰਟਮੈਂਟ ਹੋ ਸਕਦੀ ਹੈ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਇੱਕ ਆਰਐਨਏ ਜੀਨੋਮ ਨੂੰ 8 ਟੁਕੜਿਆਂ ਵਿੱਚ ਵੰਡਿਆ ਗਿਆ ਹੈ। ਹੋਰ ਵੇਰਵਿਆਂ ਲਈ ਸੀਡੀਸੀ ਪੰਨਾ ਦੇਖੋ। ਇੱਕ ਆਰਐਨਏ ਵਾਇਰਸ ਦੇ ਜੀਵਨ ਚੱਕਰ ਲਈ, ਪਰਵੇਸ 13.4 ਦੇਖੋ) ਅਸੀਂ ਚਰਚਾ ਕੀਤੀ ਹੈ ਕਿ ਕ੍ਰਾਸਿੰਗ ਓਵਰ ਕਿਵੇਂ ਹੁੰਦਾ ਹੈ, ਪਰ ਪੂਰਕ ਕੀ ਹੈ, ਅਤੇ ਤੁਸੀਂ ਇਸਨੂੰ ਪੁਨਰ-ਸੰਯੋਜਨ ਤੋਂ ਕਿਵੇਂ ਵੱਖਰਾ ਕਰਦੇ ਹੋ?

V. ਪੂਰਕ ਅਤੇ ਪੁਨਰ-ਸੰਯੋਜਨ - "ਐਕਸਟ੍ਰਾ" DNA ਹੋਣ ਦੇ ਨਤੀਜੇ।

1. ਭੌਤਿਕ ਸੈੱਟਅੱਪ: ਤੁਹਾਨੂੰ ਉਹਨਾਂ ਜੀਨਾਂ ਦੀਆਂ ਦੋ ਕਾਪੀਆਂ ਚਾਹੀਦੀਆਂ ਹਨ ਜਿਨ੍ਹਾਂ ਦੀ ਤੁਸੀਂ ਜਾਂਚ ਕਰਨਾ ਚਾਹੁੰਦੇ ਹੋ। ਇੱਕ ਸਧਾਰਣ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਸੈੱਲ ਹੈਪਲੋਇਡ ਹੁੰਦਾ ਹੈ - ਇਸ ਵਿੱਚ ਹਰੇਕ ਜੀਨ ਜਾਂ ਡੀਐਨਏ ਦੇ ਫੈਲਾਅ ਦੀ ਇੱਕ ਕਾਪੀ ਹੁੰਦੀ ਹੈ। ਇਸ ਲਈ ਤੁਹਾਨੂੰ ਕੁਝ "extra" DNA ਦੇ ਨਾਲ ਇੱਕ ਅੰਸ਼ਕ ਡਿਪਲੋਇਡ ਦੀ ਲੋੜ ਹੈ। ਇਹ ਜੈਨੇਟਿਕ ਇੰਜਨੀਅਰਿੰਗ, ਸੰਜੋਗ, ਪਰਿਵਰਤਨ, ਆਦਿ ਦੇ ਨਤੀਜੇ ਵਜੋਂ ਹੋ ਸਕਦਾ ਹੈ, ਅਤੇ "ਐਕਸਟ੍ਰਾ" ਟੁਕੜਾ ਇੱਕ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਜਾਂ ਇੱਕ ਟੁਕੜਾ ਹੋ ਸਕਦਾ ਹੈ। (ਇਸ ਲਈ ਅੰਸ਼ਕ ਡਿਪਲੋਇਡ ਇੱਕ ਸਥਾਈ ਜਾਂ ਇੱਕ ਅਸਥਾਈ ਅਵਸਥਾ ਹੋ ਸਕਦੀ ਹੈ।) ਅੰਸ਼ਕ ਡਿਪਲੋਇਡ ਵਿੱਚ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਜੀਨਾਂ ਦੀ ਇੱਕ ਕਾਪੀ ਹੁੰਦੀ ਹੈ (ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਉੱਤੇ) ਪਰ ਕੁਝ ਜੀਨਾਂ ਦੀਆਂ ਦੋ ਕਾਪੀਆਂ ਹੁੰਦੀਆਂ ਹਨ। ਇਹਨਾਂ ਕੁਝ ਜੀਨਾਂ ਲਈ, ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਉੱਤੇ ਜੀਨ(ਆਂ) ਦੀ ਇੱਕ ਕਾਪੀ ਅਤੇ ਵਾਧੂ ਡੀਐਨਏ ਉੱਤੇ ਇੱਕ ਕਾਪੀ ਹੁੰਦੀ ਹੈ।

2. ਸਵਾਲ: ਹੁਣ ਮੰਨ ਲਓ ਕਿ ਡੀਐਨਏ ਦੀ ਹਰੇਕ ਕਾਪੀ ਜੋ ਡਿਪਲੋਇਡ ਹੈ (ਦੋ ਕਾਪੀਆਂ ਵਿੱਚ ਮੌਜੂਦ ਹੈ) ਵਿੱਚ ਇੱਕ ਪਰਿਵਰਤਨ ਹੈ, ਇਸਲਈ ਨਾ ਤਾਂ ਇਕੱਲੇ ਡੀਐਨਏ ਕੋਲ ਕੁਝ ਕੰਮ ਕਰਨ ਲਈ ਸਹੀ, ਕਾਰਜਸ਼ੀਲ ਜੈਨੇਟਿਕ ਜਾਣਕਾਰੀ ਹੈ। (ਅਰਥਾਤ, ਕੋਈ ਵੀ ਡੀਐਨਏ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਅਤੇ/ਜਾਂ ਆਰਐਨਏ ਨੂੰ ਕੁਝ ਕਾਰਜ ਕਰਨ ਲਈ ਲੋੜੀਂਦੇ ਲਈ ਕੋਡ ਨਹੀਂ ਕਰ ਸਕਦਾ ਹੈ)। ਕੀ ਦੋ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਕਾਪੀਆਂ ਵਾਲਾ ਸੈੱਲ ਉਸ ਫੰਕਸ਼ਨ ਨੂੰ ਪੂਰਾ ਕਰਨ ਦੇ ਯੋਗ ਹੋਵੇਗਾ ਜਿਸ ਬਾਰੇ ਅਸੀਂ ਗੱਲ ਕਰ ਰਹੇ ਹਾਂ?

4 ਸੰਭਾਵਿਤ ਕੇਸਾਂ ਲਈ ਹੈਂਡਆਊਟ 16B ਦੇਖੋ, A ਤੋਂ D। A ਅਤੇ C ਵਿੱਚ ਵਿਚਾਰਨ ਲਈ ਸਿਰਫ਼ ਇੱਕ ਜੀਨ ਹੈ (ਜਾਂ ਜੀਨਾਂ ਦੀ ਗਿਣਤੀ ਅਪ੍ਰਸੰਗਿਕ ਹੈ) ਕੇਸਾਂ ਵਿੱਚ B ਅਤੇ D ਵਿਚਾਰਨ ਲਈ ਦੋ ਜੀਨ ਹਨ।

ਨੋਟ ਕਰੋ ਕਿ ਹੈਂਡਆਉਟ ਉੱਤੇ ਚਿੱਤਰ ਵਿੱਚ ਹਰੇਕ ਲਾਈਨ ਇੱਕ ਡਬਲ ਸਟ੍ਰੈਂਡਡ ਡੀਐਨਏ ਅਣੂ ਨੂੰ ਦਰਸਾਉਂਦੀ ਹੈ, ਅਤੇ ਇਹ ਕਿ ਹਰੇਕ ਕੇਸ ਵਿੱਚ ਦਿਖਾਏ ਗਏ ਦੋ ਡੀਐਨਏ ਸਮਰੂਪ ਹੋਣੇ ਚਾਹੀਦੇ ਹਨ। ਹਰੇਕ ਕੇਸ ਵਿੱਚ 2 ਲਾਈਨਾਂ ਇੱਕ ਡਬਲ ਹੈਲਿਕਸ ਦੀਆਂ ਦੋ ਤਾਰਾਂ ਨਹੀਂ ਹਨ। ਇਸਦਾ ਮਤਲਬ ਹੈ ਕਿ ਪਾਰ ਕਰਨ (ਮੁੜ ਸੰਯੋਜਨ) ਲਈ ਡਬਲ ਫਸੇ ਹੋਏ ਡੀਐਨਏ ਅਣੂਆਂ ਨੂੰ ਕੱਟਣ ਅਤੇ ਦੁਬਾਰਾ ਜੋੜਨ ਦੀ ਲੋੜ ਹੁੰਦੀ ਹੈ ਅਸੀਂ ਇਸ ਦੇ ਕੰਮ ਕਰਨ ਦੇ ਵੇਰਵਿਆਂ ਨੂੰ ਨਜ਼ਰਅੰਦਾਜ਼ ਕਰ ਰਹੇ ਹਾਂ। (ਇਸ ਬਾਰੇ ਜੈਨੇਟਿਕਸ ਵਿੱਚ ਲੰਮੀ ਚਰਚਾ ਕੀਤੀ ਗਈ ਹੈ।)

B. ਤੁਸੀਂ ਫੰਕਸ਼ਨ ਨੂੰ ਕਿਵੇਂ ਰੀਸਟੋਰ ਕਰ ਸਕਦੇ ਹੋ?

a ਕਿਦਾ ਚਲਦਾ: ਜੇਕਰ ਦੋ ਡੀਐਨਏ ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ ਕਰਾਸਿੰਗ ਹੋ ਸਕਦੀ ਹੈ, ਤਾਂ ਤੁਸੀਂ ਇੱਕ ਡੀਐਨਏ ਨੂੰ ਦੁਬਾਰਾ ਬਣਾ ਸਕਦੇ ਹੋ ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਦੋ ਡੀਐਨਏ ਨੂੰ ਕੱਟਣ ਅਤੇ ਵੰਡ ਕੇ ਕੋਈ ਪਰਿਵਰਤਨ ਨਹੀਂ ਹੁੰਦਾ। ਇਹ ਉਦੋਂ ਤੱਕ ਕੰਮ ਕਰੇਗਾ ਜਦੋਂ ਤੱਕ ਦੋ ਪਰਿਵਰਤਨ DNA (ਨਾਨ-ਓਵਰਲੈਪਿੰਗ) 'ਤੇ ਵੱਖੋ-ਵੱਖਰੇ ਸਥਾਨਾਂ 'ਤੇ ਹਨ ਜਿਵੇਂ ਕਿ A, B ਅਤੇ D। ਇਸ ਨਾਲ ਕੋਈ ਫਰਕ ਨਹੀਂ ਪੈਂਦਾ ਕਿ ਦੋਵੇਂ ਪਰਿਵਰਤਨ ਇੱਕੋ ਜੀਨ ਵਿੱਚ ਹਨ ਜਾਂ ਨਹੀਂ -- ਜਿੰਨਾ ਚਿਰ ਕਿਉਂਕਿ ਇਹ ਗੈਰ-ਓਵਰਲੈਪਿੰਗ ਹਨ, ਇਸ ਨੂੰ ਪਾਰ ਕਰਨ ਨਾਲ ਬਿਨਾਂ ਕਿਸੇ ਪਰਿਵਰਤਨ ਦੇ ਇੱਕ ਆਮ ਰੀਕੌਂਬੀਨੈਂਟ ਪੈਦਾ ਹੋ ਸਕਦਾ ਹੈ।

ਬੀ. ਫੰਕਸ਼ਨ ਨੂੰ ਬਹਾਲ ਕਰਨ ਲਈ ਤੁਹਾਨੂੰ ਪੁਨਰ-ਸੰਯੋਜਨ (ਬਨਾਮ ਪੂਰਕ ਵਜੋਂ) ਦੀ ਕਦੋਂ ਲੋੜ ਹੈ? ਜੇਕਰ ਤੁਹਾਡੇ ਕੋਲ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ 'ਤੇ ਇੱਕ ਪਰਿਵਰਤਨ ਹੈ ਅਤੇ ਇੱਕ ਟੁਕੜੇ 'ਤੇ ਹੈ, ਤਾਂ ਰੀਕੰਬੀਨੇਸ਼ਨ ਆਮ ਤੌਰ 'ਤੇ ਫੰਕਸ਼ਨ (ਲੰਬੀ ਮਿਆਦ) ਨੂੰ ਬਹਾਲ ਕਰਨ ਦਾ ਇੱਕੋ ਇੱਕ ਤਰੀਕਾ ਹੈ। ਕ੍ਰਾਸਿੰਗ ਓਵਰ ਨੂੰ ਇੱਕ ਗੈਰ-ਮਿਊਟੈਂਟ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਪੈਦਾ ਕਰਨਾ ਚਾਹੀਦਾ ਹੈ। (ਇਹ ਇੱਕ ਗੈਰ-ਪਰਿਵਰਤਨਸ਼ੀਲ ਟੁਕੜਾ ਰੱਖਣ ਵਿੱਚ ਮਦਦ ਨਹੀਂ ਕਰਦਾ, ਕਿਉਂਕਿ ਇਹ ਟੁਕੜਾ ਗੁਆਚ ਜਾਵੇਗਾ ਜੇਕਰ ਇਹ ਏਕੀਕ੍ਰਿਤ ਨਹੀਂ ਹੈ।) ਨੋਟ ਕਰੋ ਕਿ ਇੱਕ ਰੀਕੌਂਬੀਨੈਂਟ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਬਣਾਉਣ ਲਈ ਇੱਕ ਤੋਂ ਵੱਧ ਕੱਟ ਅਤੇ ਸਪਲਾਇਸ ਇਵੈਂਟ ਲੱਗ ਸਕਦੇ ਹਨ।

c. ਬਾਰੰਬਾਰਤਾ. ਜੇਕਰ 2 ਪਰਿਵਰਤਨ ਡੀਐਨਏ 'ਤੇ ਇੱਕ ਦੂਜੇ ਦੇ ਨੇੜੇ ਹਨ, ਤਾਂ ਉਹਨਾਂ ਵਿਚਕਾਰ ਪਾਰ ਕਰਨਾ ਬਹੁਤ ਘੱਟ ਹੋਵੇਗਾ। (ਇੱਕ ਲੈਕਚਰ ਜਾਂ ਦੋ ਵਿੱਚ ਪਾਰ ਕਰਨ ਦੀ ਬਾਰੰਬਾਰਤਾ ਬਾਰੇ ਹੋਰ।) ਹਾਲਾਂਕਿ, ਇਹ ਆਮ ਤੌਰ 'ਤੇ ਅਜਿਹੀਆਂ ਸਥਿਤੀਆਂ ਸਥਾਪਤ ਕਰਕੇ ਬਹੁਤ ਹੀ ਦੁਰਲੱਭ ਰੀਕੌਂਬੀਨੈਂਟਸ ਨੂੰ ਚੁਣਨਾ ਅਤੇ ਖੋਜਣਾ ਸੰਭਵ ਹੁੰਦਾ ਹੈ ਜਿੱਥੇ ਸਿਰਫ ਰੀਕੌਂਬੀਨੈਂਟ ਵਧਣਗੇ। (ਨੋਟ ਕਰੋ ਕਿ ਪੂਰਕ ਕਿਸੇ ਦੁਰਲੱਭ ਘਟਨਾ 'ਤੇ ਨਿਰਭਰ ਨਹੀਂ ਕਰਦਾ ਹੈ।)

a ਕਿਦਾ ਚਲਦਾ: ਜੇਕਰ ਦੋਵੇਂ ਡੀਐਨਏ ਸੈੱਲ ਵਿੱਚ ਰਹਿ ਸਕਦੇ ਹਨ, ਅਤੇ ਹਰੇਕ ਦਾ ਇੱਕ ਵੱਖਰੀ ਕਾਰਜਸ਼ੀਲ ਇਕਾਈ (ਕੇਸ ਬੀ) ਵਿੱਚ ਇੱਕ ਪਰਿਵਰਤਨ ਹੈ, ਤਾਂ ਦੋ ਪਰਿਵਰਤਨਸ਼ੀਲ ਡੀਐਨਏ ਵਾਲਾ ਸੈੱਲ ਆਮ ਤੌਰ 'ਤੇ ਕੰਮ ਕਰਨ ਦੇ ਯੋਗ ਹੋਣਾ ਚਾਹੀਦਾ ਹੈ। ਦੂਜੇ ਸ਼ਬਦਾਂ ਵਿੱਚ, ਜੇਕਰ ਹਰੇਕ ਡੀਐਨਏ ਵਿੱਚ ਇੱਕ ਵੱਖਰੇ ਜੀਨ ਵਿੱਚ ਪਰਿਵਰਤਨ ਹੁੰਦਾ ਹੈ, ਤਾਂ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ ਦੋ ਡੀਐਨਏ ਵਿੱਚ ਹਰੇਕ ਜੀਨ ਦੀ ਘੱਟੋ ਘੱਟ ਇੱਕ ਚੰਗੀ ਕਾਪੀ ਹੁੰਦੀ ਹੈ, ਸਾਰੇ ਲੋੜੀਂਦੇ ਆਰਐਨਏ ਅਤੇ ਪੇਪਟਾਇਡਸ ਬਣਾ ਸਕਦੇ ਹਨ, ਅਤੇ ਉਹ ਕੰਮ ਕਰ ਸਕਦੇ ਹਨ ਜੋ ਕਰਨ ਦੀ ਲੋੜ ਹੁੰਦੀ ਹੈ। ਇਸ ਕੇਸ ਵਿੱਚ, ਦੋ ਪਰਿਵਰਤਨਸ਼ੀਲ ਡੀਐਨਏ ਇੱਕ ਦੂਜੇ ਦੇ ਪੂਰਕ ਹਨ. (ਉੱਪਰ ਖੱਬੇ ਜੀਨ "ਕਵਰਸ", ਹੇਠਲੇ ਖੱਬੇ ਹਿੱਸੇ ਲਈ, ਜੋ ਕਿ ਪਰਿਵਰਤਨਸ਼ੀਲ ਹੈ, ਅਤੇ ਹੇਠਾਂ ਸੱਜੇ ਜੀਨ ਉੱਪਰਲੇ ਸੱਜੇ ਲਈ ਕਵਰ ਕਰਦਾ ਹੈ, ਜੋ ਕਿ ਪਰਿਵਰਤਨਸ਼ੀਲ ਹੈ।)

ਬੀ. ਜਦੋਂ ਇਹ ਕੰਮ ਨਹੀਂ ਕਰਦਾ: ਜੇਕਰ ਦੋ ਡੀਐਨਏ ਮੌਜੂਦ ਹਨ, ਪਰ ਦੋਵਾਂ ਵਿੱਚ ਇੱਕੋ ਜੀਨ ਵਿੱਚ ਪਰਿਵਰਤਨ ਹੈ (ਜ਼ਰੂਰੀ ਨਹੀਂ ਕਿ ਇੱਕੋ ਥਾਂ 'ਤੇ ਹੋਵੇ), ਜਿਵੇਂ ਕਿ ਡੀ ਦੇ ਮਾਮਲੇ ਵਿੱਚ, ਤਾਂ ਪੂਰਕ ਫੰਕਸ਼ਨ ਨੂੰ ਬਹਾਲ ਨਹੀਂ ਕਰੇਗਾ। ਸੈੱਲ ਵਿੱਚ ਇੱਕ ਜੀਨ ਦੀਆਂ ਦੋ ਨੁਕਸ ਵਾਲੀਆਂ ਕਾਪੀਆਂ (ਅਤੇ ਕੋਈ ਚੰਗੀ ਕਾਪੀਆਂ ਨਹੀਂ) ਹਨ ਅਤੇ ਸੰਬੰਧਿਤ ਕੰਮ ਪੂਰਾ ਨਹੀਂ ਹੋਵੇਗਾ।

c. ਬਾਰੰਬਾਰਤਾ: ਇੱਥੇ ਇੱਕ ਦੁਰਲੱਭ ਘਟਨਾ ਦੀ ਲੋੜ ਨਹੀਂ ਹੈ - ਜਿੰਨਾ ਚਿਰ ਦੋਵੇਂ ਡੀਐਨਏ ਮੌਜੂਦ ਹਨ, ਅਤੇ ਪੂਰਕ ਨੁਕਸ ਹਨ, ਫੰਕਸ਼ਨ ਨੂੰ ਬਹਾਲ ਕੀਤਾ ਜਾਵੇਗਾ।

  • ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਦੇ ਨਾਲ: ਪੂਰਕ ਆਮ ਤੌਰ 'ਤੇ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਦੇ ਪਰਿਵਰਤਨ ਅਤੇ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ 'ਤੇ ਇੱਕ ਪਰਿਵਰਤਨ ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ ਹੁੰਦਾ ਹੈ ਕਿਉਂਕਿ ਡੀਐਨਏ ਦੋਵੇਂ ਅਣਮਿੱਥੇ ਸਮੇਂ ਲਈ ਰਹਿ ਸਕਦੇ ਹਨ - ਪਲਾਜ਼ਮਿਡ ਅਤੇ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ ਨੂੰ ਪ੍ਰਤੀਕ੍ਰਿਤੀ ਅਤੇ ਸੰਤਾਨ ਵਿੱਚ ਸੰਚਾਰਿਤ ਕੀਤਾ ਜਾ ਸਕਦਾ ਹੈ।
  • ਇੱਕ ਟੁਕੜੇ ਦੇ ਨਾਲ: ਅਸਥਾਈ ਕ੍ਰੋਮੋਸੋਮ 'ਤੇ ਇੱਕ ਪਰਿਵਰਤਨ ਅਤੇ ਸ਼ਾਮਲ ਕੀਤੇ ਡੀਐਨਏ ਦੇ ਇੱਕ ਟੁਕੜੇ 'ਤੇ ਇੱਕ ਪਰਿਵਰਤਨ ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ ਪੂਰਕਤਾ ਹੋ ਸਕਦੀ ਹੈ। ਇੱਕ ਟੁਕੜੇ ਦੇ ਨਾਲ ਪੂਰਕਤਾ ਲੰਬੇ ਸਮੇਂ ਤੱਕ ਨਹੀਂ ਰਹਿੰਦੀ, ਅਤੇ ਸੰਤਾਨ ਵਿੱਚ ਸੰਚਾਰਿਤ ਨਹੀਂ ਹੁੰਦੀ, ਕਿਉਂਕਿ ਟੁਕੜਾ ਘਟਿਆ ਹੋਇਆ ਹੈ ਅਤੇ/ਜਾਂ ਦੁਹਰਾਇਆ ਨਹੀਂ ਗਿਆ ਹੈ।

ਪੂਰਕਤਾ ਅਤੇ ਪੁਨਰ-ਸੰਯੋਜਨ ਨੂੰ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਕਿਵੇਂ ਦੱਸਣਾ ਹੈ ਇਸ ਬਾਰੇ ਹੋਰ ਵੇਰਵਿਆਂ ਲਈ, ਹੈਂਡਆਊਟ 16B 'ਤੇ ਚਾਰਟ ਦੇਖੋ, ਅਤੇ ਸਮੱਸਿਆ ਸੈੱਟ 11 ਵਿੱਚ ਬਾਕੀ ਸਮੱਸਿਆਵਾਂ ਨੂੰ ਅਜ਼ਮਾਓ। ਸ਼ੁਰੂਆਤ ਕਰਨ ਲਈ ਇੱਕ ਚੰਗੀ ਜਗ੍ਹਾ ਸਮੱਸਿਆਵਾਂ 11-5 ਅਤੇ 11-6 ਨਾਲ ਹੈ।

3. ਪੂਰਕ ਅਤੇ ਪੁਨਰ-ਸੰਯੋਜਨ ਵਾਇਰਸਾਂ ਦੇ ਨਾਲ-ਨਾਲ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਨਾਲ ਵੀ ਹੋ ਸਕਦਾ ਹੈ। ਇੱਕੋ ਵਾਇਰਸ ਦੇ ਦੋ ਮਿਊਟੈਂਟਸ ਇੱਕੋ ਸਮੇਂ ਇੱਕ ਸੈੱਲ ਨੂੰ ਸੰਕਰਮਿਤ ਕਰ ਸਕਦੇ ਹਨ। ਇਹ ਤੁਹਾਨੂੰ ਦੋ ਪਰਿਵਰਤਨਸ਼ੀਲ ਡੀਐਨਏ ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ ਪੂਰਕ ਅਤੇ/ਜਾਂ ਪੁਨਰ-ਸੰਯੋਜਨ ਦੀ ਮੌਜੂਦਗੀ ਦੀ ਜਾਂਚ ਕਰਨ ਦੀ ਆਗਿਆ ਦਿੰਦਾ ਹੈ।

ਉਦਾਹਰਨ ਲਈ, ਸਮੱਸਿਆ 11-8 ਦੇਖੋ। (ਵਾਇਰਸ ਵਿੱਚ compl. & recomb. ਨੂੰ ਸ਼ਾਮਲ ਕਰਨ ਵਾਲੀਆਂ ਹੋਰ ਸਮੱਸਿਆਵਾਂ ਲਈ, 11-10 ਤੋਂ 11-13 ਦੇਖੋ।)

4. ਸ਼ਬਦਾਵਲੀ. ਇਹ ਕਲਾਸ ਵਿੱਚ ਸ਼ਾਮਲ ਨਹੀਂ ਹੋ ਸਕਦਾ, ਪਰ ਪੂਰਕਤਾ ਨੂੰ ਸਮਝਣ ਵਿੱਚ ਮਦਦਗਾਰ ਹੈ।
a ਸਿਸਟ੍ਰੋਨ. ਸ਼ਬਦ "gene" ਇੱਕ ਤੋਂ ਵੱਧ ਤਰੀਕਿਆਂ ਨਾਲ ਵਰਤਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। ਸ਼ਬਦ "cistron" ਦੀ ਵਰਤੋਂ (ਜੀਨ ਨਾਲੋਂ ਵਧੇਰੇ ਖਾਸ ਸ਼ਬਦ ਵਜੋਂ) ਡੀਐਨਏ ਦੇ ਇੱਕ ਫੈਲਾਅ ਲਈ ਕੀਤੀ ਜਾਂਦੀ ਹੈ ਜੋ ਫੰਕਸ਼ਨ ਦੇ ਇੱਕ ਹਿੱਸੇ (ਇੱਕ ਕੰਪੋਨੈਂਟ = ਇੱਕ ਪੌਲੀਪੇਪਟਾਇਡ, ਜਾਂ ਇੱਕ ਟੀਆਰਐਨਏ, ਆਦਿ) ਲਈ ਕੋਡ ਕਰਦਾ ਹੈ, ਉਹ ਸਾਰੇ ਪਰਿਵਰਤਨ ਜੋ ਹਰੇਕ ਦੇ ਪੂਰਕ ਨਹੀਂ ਹੁੰਦੇ ਹਨ। ਹੋਰਾਂ ਨੂੰ ਉਸੇ "ਪੂਰਕੀਕਰਨ ਸਮੂਹ" (ਹੇਠਾਂ d ਦੇਖੋ) ਨੂੰ ਸੌਂਪਿਆ ਗਿਆ ਹੈ ਅਤੇ ਉਸੇ ਹੀ ਸਿਸਟ੍ਰੋਨ ਵਿੱਚ ਸਥਿਤ ਹੋਣਾ ਚਾਹੀਦਾ ਹੈ।

ਬੀ. ਜੀਨੋਟਾਈਪ ਅਤੇ ਫੀਨੋਟਾਈਪ। ਦੋ ਮਿਊਟੈਂਟਸ ਦੀ ਦਿੱਖ ਅਤੇ/ਜਾਂ ਫੰਕਸ਼ਨ ਇੱਕੋ ਜਿਹੇ ਹੋ ਸਕਦੇ ਹਨ (ਕਹੋ, ਦੋਵੇਂ ਉਸਦੇ ਹੋਣ- ਜਾਂ ਉਸਦੇ ਬਣਾਉਣ ਵਿੱਚ ਅਸਮਰੱਥ) ਅਤੇ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਡੀਐਨਏ ਵਿੱਚ ਵੱਖੋ-ਵੱਖਰੇ ਪਰਿਵਰਤਨ ਹੋ ਸਕਦੇ ਹਨ। ਇਸ ਲਈ ਤੁਹਾਨੂੰ ਜੀਨੋਟਾਈਪ (ਡੀਐਨਏ ਦੀ ਸਥਿਤੀ) ਅਤੇ ਫੀਨੋਟਾਈਪ (ਫੰਕਸ਼ਨ ਅਤੇ/ਜਾਂ ਦਿੱਖ ਦੀ ਸਥਿਤੀ) ਵਿਚਕਾਰ ਫਰਕ ਕਰਨਾ ਪਵੇਗਾ। ਇੱਥੇ ਵਰਣਿਤ ਟੈਸਟ ਤੁਹਾਨੂੰ ਇੱਕੋ ਫੀਨੋਟਾਈਪ ਵਾਲੇ 2 ਮਿਊਟੈਂਟਸ ਦੇ ਜੀਨੋਟਾਈਪਾਂ ਬਾਰੇ ਜਾਣਕਾਰੀ ਪ੍ਰਾਪਤ ਕਰਨ ਦੀ ਇਜਾਜ਼ਤ ਦਿੰਦੇ ਹਨ (ਕਹੋ- ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਲਈ, ਜਾਂ ਵਾਇਰਸਾਂ ਦੇ ਮਾਮਲੇ ਵਿੱਚ ਤਖ਼ਤੀਆਂ ਬਣਾਉਣ ਵਿੱਚ ਅਸਫਲਤਾ)। ਕੀ ਮਿਊਟੈਂਟਸ ਦੇ ਇੱਕੋ ਜੀਨ ਵਿੱਚ ਨੁਕਸ ਹਨ? ਜੇਕਰ ਅਜਿਹਾ ਹੈ, ਤਾਂ ਕੀ ਡੀਐਨਏ ਵਿੱਚ ਨੁਕਸ ਇੱਕੋ ਥਾਂ ਹਨ? ਉਦਾਹਰਣਾਂ ਲਈ ਸਮੱਸਿਆਵਾਂ ਦੇਖੋ।

c. ਪੂਰਕ. "complementation" ਸ਼ਬਦ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਆਮ ਤੌਰ 'ਤੇ ਫੰਕਸ਼ਨ ਦੀ ਬਹਾਲੀ ਲਈ ਕੀਤੀ ਜਾਂਦੀ ਹੈ ਜਦੋਂ ਡੀਐਨਏ ਦੀਆਂ ਦੋ ਵੱਖਰੀਆਂ ਪਰਿਵਰਤਨਸ਼ੀਲ ਕਾਪੀਆਂ ਇੱਕ ਸੈੱਲ ਵਿੱਚ ਮੌਜੂਦ ਹੁੰਦੀਆਂ ਹਨ। (ਇਸ ਨੂੰ ਸਾਰੀਆਂ ਸਮੱਸਿਆਵਾਂ ਵਿੱਚ ਇਸ ਤਰ੍ਹਾਂ ਵਰਤਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।) ਹਾਲਾਂਕਿ, ਇਹ ਸ਼ਬਦ ਕਈ ਵਾਰੀ ਇੱਕ ਥੋੜੀ ਵੱਖਰੀ ਸਥਿਤੀ ਦਾ ਹਵਾਲਾ ਦੇਣ ਲਈ ਵਰਤਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਇੱਕ ਪਰਿਵਰਤਨ ਦੇ ਨਾਲ ਇੱਕ ਸੈੱਲ ਵਿੱਚ ਵਾਧੂ (ਆਮ) ਡੀਐਨਏ ਜੋੜ ਕੇ ਫੰਕਸ਼ਨ ਨੂੰ ਬਹਾਲ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। ਇਹਨਾਂ ਮਾਮਲਿਆਂ ਵਿੱਚ, ਡੀਐਨਏ ਦੇ ਵੱਖੋ ਵੱਖਰੇ ਟੁਕੜਿਆਂ ਨੂੰ ਜੋੜਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਇਹ ਦੇਖਣ ਲਈ ਕਿ ਕਿਹੜਾ (ਆਂ) "ਪੂਰਕ" ਜਾਂ ਰੀਸਟੋਰ ਫੰਕਸ਼ਨ ਹੈ। ਪਰਿਵਰਤਨਸ਼ੀਲ ਜੀਨ ਦੀਆਂ ਚੰਗੀਆਂ ਕਾਪੀਆਂ ਵਾਲੇ ਡੀਐਨਏ ਦੇ ਸਿਰਫ ਟੁਕੜੇ ਹੀ ਪਰਿਵਰਤਨ ਨੂੰ "ਕਵਰ" ਜਾਂ "ਪੂਰਕ" ਕਰਨਗੇ। ਇਸ ਕਿਸਮ ਦੇ ਪ੍ਰਯੋਗ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਡੀਐਨਏ ਦੇ ਇੱਕ ਟੁਕੜੇ ਦੀ ਪਛਾਣ ਕਰਨ ਲਈ ਕੀਤੀ ਜਾਂਦੀ ਹੈ ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਜੀਨ ਦੀ ਇੱਕ ਆਮ ਕਾਪੀ ਹੁੰਦੀ ਹੈ।

d. ਪੂਰਕ ਸਮੂਹ। ਇੱਕੋ ਫੀਨੋਟਾਈਪ ਵਾਲੇ ਮਿਊਟੈਂਟਸ ਨੂੰ ਅਕਸਰ "ਪੂਰਕ ਸਮੂਹਾਂ ਨੂੰ ਸੌਂਪਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।" ਸਾਰੇ ਮਿਊਟੈਂਟਸ ਜੋ ਇੱਕ ਦੂਜੇ ਦੇ ਪੂਰਕ ਨਹੀਂ ਹੁੰਦੇ ਹਨ, ਉਸੇ ਸਮੂਹ ਨੂੰ ਨਿਰਧਾਰਤ ਕੀਤੇ ਜਾਂਦੇ ਹਨ। ਇੱਕ ਪੂਰਕ ਸਮੂਹ ਵਿੱਚ ਸਾਰੇ ਪਰਿਵਰਤਨਸ਼ੀਲਾਂ ਵਿੱਚ ਇੱਕੋ ਜੀਨ ਵਿੱਚ ਪਰਿਵਰਤਨ ਹੋਣਾ ਚਾਹੀਦਾ ਹੈ, ਅਤੇ ਆਮ ਤੌਰ 'ਤੇ ਇੱਕੋ ਪੌਲੀਪੇਪਟਾਇਡ ਵਿੱਚ ਇੱਕ ਨੁਕਸ ਹੁੰਦਾ ਹੈ। ਇਹ ਤੁਹਾਨੂੰ ਇਹ ਪਤਾ ਲਗਾਉਣ ਦੀ ਇਜਾਜ਼ਤ ਦਿੰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਕਿਸੇ ਖਾਸ ਕਾਰਜ ਨੂੰ ਪੂਰਾ ਕਰਨ ਲਈ ਕਿੰਨੇ ਜੀਨ/ਪੌਲੀਪੇਪਟਾਇਡਸ ਦੀ ਲੋੜ ਹੁੰਦੀ ਹੈ। ਮੰਨ ਲਓ ਕਿ ਤੁਹਾਡੇ ਕੋਲ ਇੱਕ ਖਾਸ ਫੀਨੋਟਾਈਪ ਵਾਲੇ ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਮਿਊਟੈਂਟ ਹਨ -- ਸਾਰੇ ਇੱਕੋ ਆਮ ਫੰਕਸ਼ਨ ਵਿੱਚ ਨੁਕਸਦਾਰ ਹਨ, ਪਰ ਜ਼ਰੂਰੀ ਨਹੀਂ ਕਿ ਇੱਕੋ ਪੜਾਅ ਵਿੱਚ ਹੋਣ। (ਉਦਾਹਰਣ ਵਜੋਂ, ਤੁਹਾਡੇ ਕੋਲ ਉਸਦੇ ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ - ਮਿਊਟੈਂਟਸ ਹਨ - ਸਾਰੇ ਹਿਸਟਿਡੀਨ ਨੂੰ ਸੰਸਲੇਸ਼ਣ ਕਰਨ ਵਿੱਚ ਅਸਮਰੱਥ ਹਨ।) ਤੁਸੀਂ ਮਿਊਟੈਂਟਾਂ ਨੂੰ ਪੂਰਕ ਸਮੂਹਾਂ ਨੂੰ ਸੌਂਪਦੇ ਹੋ, ਅਤੇ ਸਮੂਹਾਂ ਦੀ ਗਿਣਤੀ ਤੋਂ ਤੁਸੀਂ ਇਹ ਪਤਾ ਲਗਾ ਸਕਦੇ ਹੋ ਕਿ ਫੰਕਸ਼ਨ ਨੂੰ ਪੂਰਾ ਕਰਨ ਲਈ ਕਿੰਨੇ ਜੀਨਾਂ/ਪੌਲੀਪੇਪਟਾਇਡਸ ਦੀ ਲੋੜ ਹੁੰਦੀ ਹੈ। (ਉਸ ਦੇ ਸੰਸਲੇਸ਼ਣ ਕਰਨ ਦੀ ਸਮਰੱਥਾ).

ਅਗਲੀ ਵਾਰ: ਵਾਇਰਲ ਅਤੇ ਬੈਕਟੀਰੀਅਲ ਜੈਨੇਟਿਕਸ (ਜੇਕਰ ਜ਼ਰੂਰੀ ਹੋਵੇ) ਨੂੰ ਸਮੇਟਣਾ, ਫਿਰ ਪਾਬੰਦੀ ਪਾਚਕ ਅਤੇ ਜੈਨੇਟਿਕ ਇੰਜੀਨੀਅਰਿੰਗ 'ਤੇ।

ਕਾਪੀਰਾਈਟ 2006 ਡੇਬੋਰਾਹ ਮੋਸ਼ੋਵਿਟਜ਼ ਅਤੇ ਲਾਰੈਂਸ ਚੈਸਿਨ ਡਿਪਾਰਟਮੈਂਟ ਆਫ਼ ਬਾਇਓਲੋਜੀਕਲ ਸਾਇੰਸਜ਼ ਕੋਲੰਬੀਆ ਯੂਨੀਵਰਸਿਟੀ ਨਿਊਯਾਰਕ, NY।


ਬੈਕਟੀਰੀਅਲ ਸੰਜੋਗ ਫ੍ਰੀਕੁਐਂਸੀਜ਼ ਦੀ ਉੱਚ-ਰੈਜ਼ੋਲੂਸ਼ਨ ਤੁਲਨਾ

ਵੱਖ-ਵੱਖ ਸਥਿਤੀਆਂ ਵਿੱਚ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਦੇ ਸੰਯੁਕਤ ਡੀਐਨਏ ਤੱਤਾਂ ਦੇ ਵਿਵਹਾਰ ਨੂੰ ਸਮਝਣ ਦੇ ਉਦੇਸ਼ ਨਾਲ, ਅਸੀਂ ਉੱਚ ਰੈਜ਼ੋਲੂਸ਼ਨ ਦੇ ਨਾਲ, ਸੰਜੋਗ ਦੀ ਬਾਰੰਬਾਰਤਾ ਵਿੱਚ ਅੰਤਰਾਂ ਦਾ ਪਤਾ ਲਗਾਉਣ ਲਈ ਇੱਕ ਪ੍ਰੋਟੋਕੋਲ ਦਾ ਵਰਣਨ ਕਰਦੇ ਹਾਂ, ਇਹ ਅੰਦਾਜ਼ਾ ਲਗਾਉਣ ਲਈ ਕਿ ਦਾਨੀ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਕਿੰਨੀ ਕੁ ਕੁਸ਼ਲਤਾ ਨਾਲ ਸੰਜੋਗ ਸ਼ੁਰੂ ਕਰਦਾ ਹੈ।

ਇਹ ਵਿਧੀ ਮਾਈਕ੍ਰੋਬਾਇਓਲੋਜੀ ਖੇਤਰ ਵਿੱਚ ਮੁੱਖ ਸਵਾਲਾਂ ਦੇ ਜਵਾਬ ਦੇਣ ਵਿੱਚ ਮਦਦ ਕਰ ਸਕਦੀ ਹੈ ਕਿ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਡੀਐਨਏ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਵਿੱਚ ਕਿੰਨੀ ਵਾਰ ਫੈਲ ਸਕਦਾ ਹੈ। ਇਸ ਤਕਨੀਕ ਦਾ ਮੁੱਖ ਫਾਇਦਾ ਇਹ ਹੈ ਕਿ ਬੈਕਗ੍ਰਾਉਂਡ ਨੂੰ ਘਟਾ ਕੇ, ਅਸੀਂ ਉੱਚ ਰੈਜ਼ੋਲੂਸ਼ਨ ਦੇ ਨਾਲ ਸੰਜੋਗ ਬਾਰੰਬਾਰਤਾ ਵਿੱਚ ਛੋਟੇ ਅੰਤਰਾਂ ਦਾ ਪਤਾ ਲਗਾ ਸਕਦੇ ਹਾਂ। ਮੇਰੀ ਪ੍ਰਯੋਗਸ਼ਾਲਾ ਤੋਂ ਗ੍ਰੈਜੂਏਟ ਵਿਦਿਆਰਥੀ, ਕੋਸੁਕੇ ਯਾਨਾਗੀਆ ਪ੍ਰਕਿਰਿਆ ਦਾ ਪ੍ਰਦਰਸ਼ਨ ਕਰੇਗਾ।

ਸਭ ਤੋਂ ਸੰਭਾਵਿਤ ਸੰਖਿਆ ਦੁਆਰਾ ਸੰਜੋਗ ਦੀ ਬਾਰੰਬਾਰਤਾ ਦੀ ਗਣਨਾ ਕਰਨ ਲਈ, 30 ਡਿਗਰੀ ਸੈਲਸੀਅਸ 'ਤੇ 45 ਮਿੰਟ ਲਈ ਰਾਤੋ ਰਾਤ ਦਾਨ ਕਰਨ ਵਾਲੇ ਕਲਚਰ ਤੋਂ ਇੱਕ ਮਿਲੀਲੀਟਰ ਮੈਟ ਇੱਕ ਮਿਲੀਲੀਟਰ ਨੂੰ 30 ਡਿਗਰੀ ਸੈਲਸੀਅਸ 'ਤੇ ਫਿਲਟਰ ਕਰੋ। ਜਦੋਂ ਸਹਿ-ਸੱਭਿਆਚਾਰ ਪ੍ਰਫੁੱਲਤ ਹੋ ਰਿਹਾ ਹੈ, ਤਾਂ 30 ਡਿਗਰੀ ਸੈਲਸੀਅਸ ਤਾਪਮਾਨ 'ਤੇ ਦੋ ਦਿਨਾਂ ਦੀ ਸੰਸਕ੍ਰਿਤੀ ਲਈ ਡੋਨਰ ਲੂਰੀਆ ਬਰੋਥ, ਜਾਂ LB, ਪਲੱਸ ਕੈਨਾਮਾਈਸਿਨ, ਜਾਂ ਪ੍ਰਾਪਤਕਰਤਾ LB ਪਲੱਸ ਜੈਂਟਾਮਾਈਸਿਨ ਪਲੇਟਾਂ 'ਤੇ ਤਿੰਨ ਵਾਰ ਪਲੇਟ ਕਰਨ ਲਈ ਅਸਲ ਦਾਨੀ ਅਤੇ ਪ੍ਰਾਪਤਕਰਤਾ ਕਲਚਰ ਨੂੰ ਲੜੀਵਾਰ ਪਤਲਾ ਕਰੋ। ਪ੍ਰਫੁੱਲਤ ਕਰਨ ਦੇ ਅੰਤ 'ਤੇ, 96-ਵੱਲੇ ਸੈੱਲ ਕਲਚਰ ਪਲੇਟ ਵਿੱਚ ਚੌਗਿਰਦੇ ਵਿੱਚ ਸੀਰੀਅਲ ਪਤਲਾ ਕਰਨ ਲਈ ਕੈਨਾਮਾਈਸਿਨ ਅਤੇ ਜੈਨਟਾਮਾਈਸਿਨ ਵਾਲੇ ਨਿਰਜੀਵ LB ਵਿੱਚ ਫਿਲਟਰ 'ਤੇ ਕਲਚਰ ਨੂੰ ਮੁੜ ਸਸਪੈਂਡ ਕਰੋ।

30 ਡਿਗਰੀ ਸੈਲਸੀਅਸ 'ਤੇ ਦੋ ਦਿਨਾਂ ਬਾਅਦ, ਹੱਥੀਂ ਕਲੋਨੀ ਬਣਾਉਣ ਵਾਲੀਆਂ ਇਕਾਈਆਂ, ਜਾਂ CFUs, ਦਾਨੀ ਅਤੇ ਪ੍ਰਾਪਤਕਰਤਾ ਅਗਰ ਪਲੇਟਾਂ ਅਤੇ ਖੂਹਾਂ ਦੀ ਸੰਖਿਆ 'ਤੇ ਗਿਣੋ, ਜਿਨ੍ਹਾਂ ਵਿੱਚ ਟਰਾਂਸਕੋਨਜੈਂਟਸ ਹਲਕੇ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਕੋਪੀ ਦੁਆਰਾ ਵਧਦੇ ਹਨ। ਸਭ ਤੋਂ ਸੰਭਾਵੀ ਸੰਖਿਆ ਅਤੇ ਇਸਦੇ ਵਿਵਹਾਰ ਦੀ ਗਣਨਾ ਕਰਨ ਲਈ, MPN ਗਣਨਾ ਪ੍ਰੋਗਰਾਮ ਨੂੰ ਖੋਲ੍ਹੋ। ਸਪ੍ਰੈਡਸ਼ੀਟ ਫਾਈਲ ਦੀ ਪ੍ਰੋਗਰਾਮ ਸ਼ੀਟ ਦੀ ਸੱਤਵੀਂ ਕਤਾਰ ਵਿੱਚ ਪ੍ਰਯੋਗ ਦਾ ਨਾਮ ਅਤੇ ਮਿਤੀ, ਟੈਸਟ ਲੜੀ ਦੀ ਸੰਖਿਆ, ਅਤੇ ਘੱਟ ਤੋਂ ਵੱਧ ਸੰਖਿਆ ਦਰਜ ਕਰੋ।

ਆਟੋਮੈਟਿਕ-ਉਤਪਾਦਿਤ ਇਨਪੁਟ ਡੇਟਾ ਟੇਬਲ ਵਿੱਚ, ਡਾਇਲਿਊਸ਼ਨ ਫੈਕਟਰ D ਕਾਲਮ ਵਿੱਚ ਫਾਰਮੂਲਾ, ਮਿਲੀਲੀਟਰ ਜਾਂ GW ਕਾਲਮ ਵਿੱਚ ਵਾਲੀਅਮ ਵਿੱਚ 0.01, ਅਤੇ ਟਿਊਬ N ਕਾਲਮ ਦੀ ਸੰਖਿਆ ਵਿੱਚ ਚਾਰ ਦਰਜ ਕਰੋ। ਖੂਹਾਂ ਦੀ ਸੰਖਿਆ ਦਰਜ ਕਰੋ ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਹਰੇਕ ਨਮੂਨੇ ਦੇ ਪਤਲੇਪਣ 'ਤੇ ਟ੍ਰਾਂਸਕੰਜੂਜੈਂਟਸ ਵਧੇ ਹਨ ਅਤੇ ਪ੍ਰਤੀ ਮਿਲੀਲੀਟਰ ਸਭ ਤੋਂ ਸੰਭਾਵਿਤ ਸੰਖਿਆ ਦੇ ਤੌਰ 'ਤੇ ਨਤੀਜੇ ਪ੍ਰਾਪਤ ਕਰਨ ਲਈ ਨਤੀਜਿਆਂ ਦੀ ਗਣਨਾ ਕਰੋ 'ਤੇ ਕਲਿੱਕ ਕਰੋ, ਅਤੇ ਉੱਪਰਲੀ ਅਤੇ ਹੇਠਲੀ 95% ਵਿਸ਼ਵਾਸ ਸੀਮਾਵਾਂ। ਫਿਰ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡਾਂ ਦੀ ਸੰਜੋਗ ਬਾਰੰਬਾਰਤਾ ਦੀ ਗਣਨਾ ਕਰਨ ਲਈ ਪ੍ਰਤੀ ਮਿਲੀਲੀਟਰ ਪ੍ਰਤੀ ਮਿਲੀਲੀਟਰ ਦੇ ਹਿਸਾਬ ਨਾਲ ਟ੍ਰਾਂਸਕੰਜੁਗੈਂਟਸ ਦੀ ਸੰਖਿਆ ਨੂੰ ਦਾਨੀ ਅਤੇ ਪ੍ਰਾਪਤਕਰਤਾ ਕਾਲੋਨੀ ਬਣਾਉਣ ਵਾਲੀਆਂ ਇਕਾਈਆਂ ਦੀ ਸੰਖਿਆ ਨਾਲ ਵੰਡੋ।

ਇਸ ਪ੍ਰਤੀਨਿਧ ਪ੍ਰਯੋਗ ਵਿੱਚ, ਦੋਨਾਂ ਪਲਾਜ਼ਮੀਡਾਂ ਦੀ ਸੰਯੁਕਤ ਬਾਰੰਬਾਰਤਾ pBP136:gfp ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ ਵਿੱਚ ਪੇਸ਼ ਕੀਤੇ ਗਏ ਸਭਿਆਚਾਰਾਂ ਲਈ ਜ਼ੀਰੋ ਅਤੇ 400 RPM ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ ਦੇਖੀ ਗਈ ਸੰਜੋਗ ਬਾਰੰਬਾਰਤਾ ਵਿੱਚ ਵੱਧ ਤੋਂ ਵੱਧ ਅੰਤਰ ਦੇ ਨਾਲ ਉੱਚ ਹਿਲਾਉਣ ਵਾਲੀਆਂ ਦਰਾਂ 'ਤੇ ਵਧੀ, ਅਤੇ ਪੇਸ਼ ਕੀਤੇ ਗਏ ਸਭਿਆਚਾਰਾਂ ਲਈ ਜ਼ੀਰੋ ਅਤੇ 200 RPM ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ। pCAR1 ਲਈ:gfp ਪਲਾਜ਼ਮੀਡ। ਸੰਜੋਗ ਦੀ ਸੰਭਾਵਨਾ ਦੀ ਤੁਲਨਾ ਕਰਨ ਲਈ ਲੋੜੀਂਦੇ ਪ੍ਰਾਪਤਕਰਤਾ ਸੈੱਲਾਂ ਦੀ ਘਣਤਾ ਨੂੰ ਨਿਰਧਾਰਤ ਕਰਨ ਲਈ, ਵੱਖ-ਵੱਖ ਦਾਨੀਆਂ ਅਤੇ ਪ੍ਰਾਪਤਕਰਤਾ ਦੀ ਘਣਤਾ ਨਾਲ ਮੇਲ-ਜੋਲ ਦੀ ਜਾਂਚ ਕੀਤੀ ਗਈ ਸੀ। ਇਸ ਪ੍ਰਤੀਨਿਧੀ ਪ੍ਰਯੋਗ ਵਿੱਚ, pBP136:gfp ਟ੍ਰਾਂਸਕੰਜੂਜੈਂਟਸ ਦਾ ਪਤਾ 100% ਖੂਹਾਂ ਵਿੱਚ ਪਾਇਆ ਗਿਆ ਸੀ ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਦਾਨੀ ਦੇ ਇੱਕ ਗੁਣਾ 10 ਤੋਂ ਤੀਜੇ CFU ਅਤੇ ਇੱਕ ਗੁਣਾ 10 ਤੋਂ ਪੰਜਵੇਂ ਤੋਂ ਇੱਕ ਗੁਣਾ 10 ਤੋਂ ਪ੍ਰਾਪਤਕਰਤਾ ਦੇ ਸੱਤਵੇਂ CFU, ਅਤੇ ਇੱਕ ਵਾਰ ਵਾਲੇ ਦਾਨੀ ਦੇ ਦੂਜੇ CFU ਲਈ 10 ਅਤੇ ਪ੍ਰਾਪਤਕਰਤਾ ਦੇ ਛੇਵੇਂ ਤੋਂ 10 ਤੋਂ ਸੱਤਵੇਂ CFU ਤੱਕ ਇੱਕ ਵਾਰ 10, ਇਹ ਦਰਸਾਉਂਦਾ ਹੈ ਕਿ ਸੈੱਲ ਦੀ ਘਣਤਾ ਬਹੁਤ ਜ਼ਿਆਦਾ ਸੀ।

Mating assays with 10 CFU of donor and 10 to the sixth or 10 to the fifth CFU of recipient, however, resulted in a decreased number of transconjugant positive wells. Thus, 10 to the fifth CFU of recipient was predicted to be required for mating with a single donor cell. Mating assays with pCAR1:gfp at different densities of donor and recipient strains demonstrated similar findings, although overall the percentages of transconjugant positive wells were much lower than those of pBP136:gfp.

Assuming that the donor and recipient cells can attach to each other similarly, the probability of conjugation initiation for the pCAR1 donor was lower than that for the pBP136 donor. Based on these results, it was estimated that 10 to the seventh CFU of recipient was required for a single donor cell sorted by FACS. After counting the numbers of transconjugant positive wells, the percentage of transconjugant positive wells for pBP136:gfp was determined to be larger than that for pCAR1:gfp, demonstrating a more than 36-fold difference in the probability of donor initiated conjugation between these two plasmids.

While attempting the procedure, it's important to remember to always dilute the bacterial mixtures carefully.


Structured “Ordered” Bacterial Effectors Mimicking Host Protein Function

A large majority of characterized bacterial effectors are well-defined, structured, and ordered proteins with a stable, fixed three-dimensional structure that influences the effector function. Within this group of structured effectors, there are numerous examples where effectors have evolved to mimic the biochemical activity or structural properties of host cell proteins without significant sequence or structural homology to any particular host protein. The use of eukaryotic-like domains to mimic endogenous cellular proteins could represent a selective advantage for bacteria as the activity of these effectors might not be directly inhibited by host proteins and the diversification in protein structure might also result in additional physiological functions that enhance the virulence potential of the effector. In addition, bacterial effectors that fine-tune host cell processes using eukaryotic-like biochemistry might promote the silent manipulation of host cell signaling without triggering ETI. Finally, it is interesting to consider that some effectors have also evolved that mimic eukaryotic-like protein biochemistry but act towards other bacterial proteins as well as host proteins. ਦ Legionella meta-effector and E3 ubiquitin ligase, LubX, acts to spatiotemporally regulate the activity of the effector SidH (Kubori etਊl., 2010). LubX contains two U-box domains, one that serves as an E2-binding site and a second U-box that functions as a substrate binding site. In this way, LubX has evolved to exploit the host ubiquitination machinery and proteasome in order to regulate one of its own effectors within host cells (Kubori etਊl., 2010).

ਸਾਲਮੋਨੇਲਾ T3SS effector SopA and the Enterohemorrhagic ਈ. ਕੋਲੀ (EHEC) effector NleL represent homologous proteins that both exhibit ubiquitin ligase activity. SopA and NleL, which do not share any sequence homology, contain some structural similarities to each other and the host cell protein domain, eukaryotic E3 ubiquitin ligase homologous to E6-AP carboxy terminus (HECT), which mediates the addition of ubiquitin on to target proteins (Zhang etਊl., 2006 Lin etਊl., 2011). Crystal structures of both SopA and NleL show the distinguishing bi-lobal structure of HECT domains (Lin etਊl., 2012) (Figure 1A). Both SopA and NleL also contain a conserved C-terminal region cysteine residue that is required to form the thioester-linked intermediate prior to ubiquitin transfer to the substrate. The N-lobe contains the E2-binding site and is attached to a structurally flexible C-lobe in SopA and NleL (Figures 1B, C). Similar to the HECT domain, the structural flexibility between N- and C-lobes most likely enables SopA and NleL to interact with E2 ubiquitin-conjugating enzymes and to ubiquitinate target host proteins. Through molecular mimicry, both SopA and NleL bind the canonical surface of the E2 UbcH7, hijacking the host ubiquitination machinery despite showing little similarity to the E2-interacting surface of eukaryotic HECT E3 ligases (Lin etਊl., 2012). In comparison to the HECT domain, there is an additional N-terminal β-helix domain in SopA and NleL (Figure 1C). While functionally uncharacterized, this β-helix domain may act as a substrate binding site (Fiskin etਊl., 2017). The lack of sequence similarity between SopA and NleL results in differing molecular surfaces which might explain the functional differences observed (Diao etਊl., 2008 Lin etਊl., 2012). SopA modulates ਸਾਲਮੋਨੇਲਾ-induced intestinal inflammation and stimulation of transepithelial migration of polymorphonuclear leucocytes (Lin etਊl., 2011 Kamanova etਊl., 2016). SopA appears to function through interaction with and ubiquitination of TRIM56 and TRIM65, however the precise molecular mechanism remains controversial (Kamanova etਊl., 2016 Fiskin etਊl., 2017). In contrast, NleL inhibits formation of actin membrane protrusions, called pedestals, on the surface of host cells by the EHEC effector Tir by an unknown mechanism (Piscatelli etਊl., 2011). Alternatively, NleL might promote EHEC adherence by targeting host c-Jun NH2-terminal kinases (JNKs) (Sheng etਊl., 2017) and overexpressed NleL inhibits NF-㮫 signaling (Sheng etਊl., 2020). This highlights that although effectors might share structural and biochemical similarities, unique physiological functions are likely to have evolved.

ਚਿੱਤਰ 1 Structured bacterial effectors mimicking host cell proteins. (ਕ) Structural comparison between Enterohemorrhagic ਈ. ਕੋਲੀ (EHEC) effector NleL (residue 170-782) and ਸਾਲਮੋਨੇਲਾ effector SopA (residue 163-782) in ribbon cartoon representation. Structures consist of the N-lobe (magenta), the C-lobe (yellow) and the β-helix domain (cyan). The catalytic cysteine (Cys) residue 753 are labelled in red. The hinge helix is labelled and shown in green (taken from Lin etਊl., 2011). (ਅ) Structural superposition of two bacterial HECT-like E3 ligases, SopA from ਸਾਲਮੋਨੇਲਾ and NleL from EHEC, bound to human E2 protein UbcH7 (shown in dark blue). The E3 ligase N-lobes and β-helix domains are shown in pink and light blue respectively, as ribbon representation and transparent surface. The C-lobe is structurally flexible and shown in orange for NleL and in yellow for SopA. The catalytic cysteine (Cys) residues are shown in red (taken from Lin etਊl., 2012). (ਗ) Schematic of structural comparison between eukaryotic HECT E3 ligases and bacterial HECT-like E3 ligases. Eukaryotic HECT E3 ligases include E6AP, Smurf2, WWP1, and NEDD4L. Bacterial HECT-like E3 ligases include SopA from ਸਾਲਮੋਨੇਲਾ and NleL from EHEC. Structural flexibility is shown in the C-lobe of NleL and SopA (taken from Lin etਊl., 2012). (ਡੀ) Structural mimicry of DNA by ਸਾਲਮੋਨੇਲਾ effector GtgA. Top structure shows GtgA in complex with the N-terminal domain (NTD) of p65. Bottom structure shows DNA in complex with the NTD and the dimerization domain of p65. GtgA is shown in surface representation and coloured according to its electrostatic surface potential (red is negative white is neutral blue is positive). The NTD of p65 is shown in green and the dimerization domain of p65 is shown in cyan. The cleavage site residues in p65 (Gly-40/Arg-41) are shown with yellow sticks (taken from Jennings etਊl., 2018).

Another example of effectors exploiting molecular mimicry is the family of effector zinc metalloproteases. This family consists of GtgA, GogA, and PipA from ਸਾਲਮੋਨੇਲਾ ਐਂਟਰਿਕਾ, NleC, and NleD from enteropathogenic ਈ. ਕੋਲੀ and EHEC and RipAX2 from Ralstonia solanacearum, which all contain a conserved short metal binding HEXXH motif essential for catalytic activity. Although these proteins do not share significant sequence homology to known host zinc metalloproteases, they structurally retain the catalytic core of the Zincin superfamily (Jennings etਊl., 2018). Due to the diverse sequence homology found within the family, its members target different host proteins. NleD directly cleaves mitogen-activated protein kinases (MAPKs), JNK, and p38, in the flexible activation loop, thereby inhibiting activator protein-1 (AP-1)-dependent gene transcription and the JNK-dependent apoptosis (Baruch etਊl., 2011 Gur-Arie etਊl., 2020). In contrast, GtgA, GogA, PipA, and NleC specifically and directly cleave subunits of NF-㮫 to suppresses host pro-inflammatory immune responses (Baruch etਊl., 2011 Sun etਊl., 2016 Jennings etਊl., 2018) and NleC also cleaves and degrades the host acetyltransferase and transcriptional coactivator, p300 (Shames etਊl., 2011). Despite superficial similarity in targeting NF-㮫 subunits, GtgA, GogA, and PipA only cleave p65, RelB and cRel, whereas NleC can also hydrolyse p105/p50 and p100/p52 (Jennings etਊl., 2018). This molecular specificity arises from different cleavage sites, with GtgA, GogA, and PipA cleaving p65 between Gly40 and Arg41 (Sun etਊl., 2016). Arg41, in the P1’ position, is conserved in p65, RelB and cRel and is accommodated by a negatively charged pocket within GtgA, but p105/p50 and p100/p52 encode a proline at the corresponding residue which prevents cleavage (Jennings etਊl., 2018). In contrast, NleC cleaves p65 between residue Cys-38 and Glu-39 and the P1’ residue is conserved in all five NF-㮫 subunits. Despite these differences, both NleC and GtgA target NF-㮫 subunits through mimicry of the major groove of DNA (Figure 1D), which represents the normal binding target for nuclear NF-㮫 (Turco and Sousa, 2014 Jennings etਊl., 2018). Therefore, GtgA, GogA, PipA, and NleC show two forms of structural mimicry first, functionally they act as zinc metalloproteases without sharing significant sequence homology to other known zinc metalloproteases and second, they mimic DNA in order to mediate substrate binding.

Although many bacterial effectors do not resemble eukaryotic host cell proteins in their overall structure, they might share short sequence motifs that are found in both eukaryotic proteins and effectors from different bacterial species. For example, a group of T3SS effectors that arose from convergent evolution share a conserved tryptophan (W)-xxx-glutamine (E) motif, which is found among effectors from diverse species and among TIR (Toll/Interleukin-1 receptor)-domain containing eukaryotic proteins (Felix etਊl., 2014). The WxxxE family of T3SS effectors include ਸ਼ਿਗੇਲਾ effectors IpgB1 and IpgB2, ਸਾਲਮੋਨੇਲਾ effectors SifA and SifB (Alto etਊl., 2006), and EPEC and EHEC effectors Map (Kenny etਊl., 2002), EspM (Arbeloa etਊl., 2008), and EspT (Bulgin etਊl., 2009). In addition, despite not containing a WxxxE motif, ਸਾਲਮੋਨੇਲਾ effectors SopE and SopE2, and BopE from ਬੁਰਖੋਲਡਰੀਆ share similar 3D structures to the WxxxE effectors and are therefore grouped into a larger family of effectors, known as the WxxxE effector and SopE-like family (Bulgin etਊl., 2010). Within this family of effectors, the WxxxE motif appears to have a structural role in maintaining the conformation of the putative catalytic loop, which mediates intrinsic guanine nucleotide exchange factor (GEF) activity towards Rho GTPases (Felix etਊl., 2014). Mechanistically, GDP to GTP exchange appears to mimic the “push and pull” mechanism exhibited by certain eukaryotic Rho GTPase GEFs. That is, interactions between the effector catalytic motif with the switch I and switch II regions on the target Rho GTPase lead to a conformational change that ejects GDP. Functionally, this effector-mediated manipulation of Rho GTPases controls host actin dynamics, with each effector showing specificity for different GTPases that mediate differential function (Bulgin etਊl., 2010). Interestingly, although SifA contains the conserved WxxxE motif in its C-terminal domain, SifA lacks the catalytic residues in the putative catalytic loop required for GEF activity, and does not show GEF activity vivo ਵਿੱਚ (Ohlson etਊl., 2008). Instead, the N-terminal domain and C-terminal domain of SifA interact with protein partners independently, suggesting that SifA may have evolved from a GEF to an adaptor protein related to GTPase activity (Ohlson etਊl., 2008 Jennings etਊl., 2017). As in the above examples, the study of the WxxxE/SopE-like effectors illustrates how functional mimicry, in this case Rho GTPase GEF activity, is achieved without structural homology to host enzymes.

Of note, some bacterial effectors share modular sequence homology with diverse effectors and have more than one biochemical activity. For example, the ਸਾਲਮੋਨੇਲਾ effector SptP contains two biochemical activities the N-terminal domain contains a GTPase-activating protein (GAP) domain that is similar to YopE of ਯੇਰਸੀਨੀਆ and ExoS of ਸੂਡੋਮੋਨਸ ਐਰੂਗਿਨੋਸਾ, whereas the C-terminal domain shows sequence similarity to the protein tyrosine phosphatase YopH of ਯੇਰਸੀਨੀਆ (Zhou and Galán, 2001). Both the GAP and tyrosine phosphatase activity contribute to SptP inhibiting Raf activation and the subsequent ERK MAPK signaling pathway (Lin etਊl., 2003). This dual activity is key in promoting proinflammatory cytokine release and dampens innate immune signaling and pathogen clearance in the host. Such dual activity is rare among non-secreted and non-virulent bacterial proteins.

In this section, we have highlighted examples whereby bacterial effectors with ordered structures mimic host cell protein biochemical activity and function but in the absence of significant sequence similarity. Next, we will consider effectors that mediate eukaryotic-like covalent modification through entirely novel protein folds as well as previously unseen post-translational modifications that have not been described in the study of eukaryotic biochemistry.


ਮਾਨਤਾਵਾਂ

We thank Joseph Heitman and Alexander Idnurm for reading the manuscript, Anath Das (University of Minnesota, Minneapolis) for providing At12506, and Charles Rosenberg (Centre National de la Recherche Scientifique–Institut National de la Recherche Agronomique, France) for providing GMI9017. This research was supported by National University of Singapore Academic Research Funds (R-154-000-142-112 and R-154-000-208-112) and Defense Science and Technology Agency of Singapore (R-154-000-178-422).


ਚਰਚਾ

The data presented here demonstrate that dSTRIDE and sSTRIDE are capable of direct ਸਥਿਤੀ ਵਿੱਚ detection of small clusters and even individual single- and double-strand DNA breaks, whether spontaneously occurring (endogenous) or induced experimentally in cellular chromatin by factors and treatments of various types. The STRIDE methods rely on a labeling procedure that maintains the nonspecific background signal at an almost undetectable level relative to the strongly amplified damage-specific fluorescence signal. The STRIDE methods are versatile in that DNA breaks resulting from treatments with various DNA damaging agents and exposures to various damage conditions in cultured cell lines, cells from patients maintained in primary cultures, human spermatozoa, lymphocytes and tissue sections can be readily detected. It thus seems that the potential applications in both basic and clinical research are numerous, as well as in veterinary reproductive science.

In addition, due to their high sensitivity both dSTRIDE and sSTRIDE have considerable potential to become powerful tools in detecting and quantitating individual DNA breaks in the CRISPR-based genome-editing field, inter alia. Not only do these methods allow monitoring the immediate effects of the cleaving and nicking activity of the Cas9 and Cas9n proteins applied in these systems, but they could also be used to assess the level of their specificity and STRIDE can become a supplement to existing methods for detection of off-target events. Combining single-cell fluorescence microscopy with high-throughput platforms might prove to be a very helpful tool in speeding up the process of optimization of genome-editing systems and in their comparative analysis.

Also on both the basic and clinical research fronts, STRIDE may prove to be particularly useful for detecting DNA damage where the mechanisms of DNA repair are impaired by mutations in genes coding key repair factors or by drugs like DDR inhibitors (such as PARP, PARG, ATM and DNA-PK inhibitors). In such cells, no recruitment of some typical repair factors occurs, and H2AX phosphorylation or PARylation may be weak or absent ( 28). Under such conditions, direct detection of DNA breaks by STRIDE could provide an unambiguous measure of DNA damage. Importantly, STRIDE also bears potential to become useful in the clinic for DNA damage level assessment in patient-derived samples in the form of liquid biopsies or tissue sections. It is also worth noting that phosphorylation of H2AX may occur without the presence of DNA breaks ( 29). In this case, direct measurements of DNA damage by STRIDE may assist in avoiding overestimates of the level of damage.

As STRIDE makes it possible to detect, precisely localize inside the cell nucleus and quantify individual DNA breaks with sensitivity that was not achievable earlier, we expect it to be useful in various fields of research and diagnostics, such as screening of genotoxic, anticancer drugs and testing their functionality and potency, basic research into mechanisms of DNA editing, DNA damage and repair and aging, in various types of medical diagnostics including infertility and monitoring of environmental genotoxic agents. It is possible to envisage STRIDE being used in high-throughput DNA damage assays for testing of new drugs.


BACTERIA AS MODULAR ORGANISMS

ਸਾਰThe body plan of modular organisms is based on an indeterminate structure composed of iterated units or modules arrayed at various levels of complexity (such as leaves, twigs, and branches). Examples of modular organisms include plants and many sessile benthic invertebrates. In contrast, the body of unitary organisms is a determinate structure consisting usually of a strictly defined number of parts (such as legs or wings) established only during embryogenesis. Mobile animals are examples. Unlike that of unitary creatures, the form of a modular organism derives from a characteristic pattern of branching or budding of modules, which may remain attached or become separated to live physiologically independent lives as parts of a clone. Modular organisms tend to be sessile or passively mobile and, as genetic individuals, have the capacity for exponential increase in size. They do not necessarily undergo systemic senescence, and do not segregate somatic from germ line cells. It is argued here that bacteria are essentially modular organisms where the bacterial cell, microcolony, and macrocolony are modules of different levels of complexity analogous to modules of macroorganisms. This interpretation provides a broad conceptual basis for understanding the natural history of bacteria, and may illuminate the evolutionary origins and developmental biology of modular creatures.


ਚਰਚਾ

Barkor Promotes Autophagy Through Interaction with Beclin 1.

In this work, we reported the purification of the Beclin 1 complex from human cells. In addition to its core components of Beclin 1, PI3KC3 and p150, and a known autophagy regulatory protein UVRAG, a unique protein Barkor has also been identified in this complex. Barkor interacts with Beclin 1 directly through its central CCD in a way similar to the Beclin 1–UVRAG interaction. Consequently, Barkor and UVRAG compete with each other for their interaction with Beclin 1 and actually form distinct complexes in mammalian cells. Barkor seems to be critical for mammalian autophagy because knockdown of this protein from mammalian cells compromises their ability to activate autophagy in response to nutrient deprivation and bacterial infection. Overexpression of Barkor leads to autophagy activation and augmentation of autophagosome formation. Finally, the Barkor–Beclin 1 interaction is required for their localization to autophagosomes.

Barkor Could Be the Mammalian Functional Ortholog of Atg14 in Yeast.

Based on the sequence alignment and functional similarity, Barkor is a good candidate to be the mammalian functional ortholog of Atg14, the autophagy-specific regulatory factor for Atg6/Beclin 1 in yeast (10, 11). Both Barkor and Atg14 possess a zinc finger motif at the N terminus and a central CCD. Barkor also shares 18% sequence identity and 32% sequence similarity with yeast Atg14 (Fig. S3). Critically, both Barkor and Atg14 direct Beclin 1/Atg6 to the autophagosome.

It is interesting to note that Barkor competes with UVRAG for its binding to Beclin 1, similar to the interplay between Atg14 and Vps38 in yeast. Coincidentally, a recent study suggests that UVRAG is involved in late endosome fusion with the lysosome, a phenomenon equivalent to vacuolar protein sorting in yeast, through its interaction with the HOPS/Vps C complex (25). It is possible that Barkor and UVRAG mediate the activity of Beclin 1 in autophagy and vacuole protein sorting, respectively. However, evidence for the UVRAG role in autophagy (24) also demands an alternative model. In this model, Barkor and UVRAG may interact with Beclin 1 in a stepwise manner and mediate its function in early autophagosome formation and late autophagosome/lysosome fusion sequentially.

How the autophagosome is formed is still an open question in this field. The identification of Barkor and 2 other factors in the Beclin 1 complex will provide an opportunity perhaps to allow in vitro reconstitution of PI3K function and autophagosome formation.


ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਹਾਰਮੋਨ ਅਤੇ ਐਨਜ਼ਾਈਮ ਬਣਾ ਕੇ, ਅਤੇ ਸੈੱਲ ਦੀ ਰੱਖਿਆ ਕਰਕੇ ਸੈੱਲਾਂ ਨੂੰ ਬਣਾਈ ਰੱਖਣ ਲਈ ਜ਼ਰੂਰੀ ਹਨ। ਡੀਐਨਏ ਅਤੇ ਆਰਐਨਏ ਅਧਾਰਾਂ ਦੀ ਵਿਵਸਥਾ ਕਿਸ ਪ੍ਰੋਟ ਨੂੰ ਨਿਰਧਾਰਤ ਕਰਦੀ ਹੈ।

They must hijack a cell and use a combination of both host-encoded and virally encoded enzymes and proteins, along with host-cell structures to generate mult.

CRISPR/Cas9 was originally found in bacteria as five repeating, duplicate sequences next to each other, divided by dissimilar, short sequences of virus DNA. .

Genetic Engineering and Biotechnology 1. A. Recombinant DNA Technology Recombinant DNA is DNA that has been artificially created. It involves taking one pi.

The nucleus within a human cell contains 23 pairs of Chromosomes, where the genes on them control the development of characteristics that the organism will i.

Throughout the inside of the nucleus, is a substance called the nucleoplasm, which suspends the nucleus’ structures. The nucleus controls the activities of t.

The first potential use for genetic engineering is the treatment and elimination of disease. This works for viruses by giving the genetic information of the .

The virus is transmitted by saliva or an airborne route. Firstly the virus attaches to the cell, for measles the cell that the virus attaches to is the epith.

CRISPR is the acronym for Clustered Regularly Interspaced Short Palindromic Repeat. This term is used to describe the unique organization of DNA sequences th.

A dsSIN virus was modified to include a 567-base antisense RNA that was targeted to disrupt a premembrane protein in the DEN-2 (DEN-2 is one of the 4 types o.